The interactions that shape amyloid fibrils in disease.
The interactions that shape amyloid fibrils in disease.
复制标题
疾病中形成淀粉样原纤维的相互作用。
DOI：
10.1016/j.str.2022.07.003
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Joachimiak,LukaszA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Joachimiak,LukaszA
在这一期的《结构》杂志中，范德康德和他的同事使用一种计算方法来揭示是什么决定了蛋白质组装成淀粉样纤维的原因。结构上不同的淀粉样蛋白有大约30%的残基倾向于跨β构象，而不太有利的区域可能通过与稳定的辅因子相互作用而成为多态的来源。
In this issue ofStructure, van der Kant and colleagues use a computational approach to uncover what dictates assembly of proteins into amyloid fibrils. Structurally distinct amyloids have about 30% of their residues predisposed to cross-β conformation, while less favorable regions may be the source of polymorphism by interacting with stabilizing cofactors.
DOI：
10.1073/pnas.0511295103
发表时间：
2006-03-14
影响因子：
11.1
作者：
Thompson, MJ;Sievers, SA;Eisenberg, D
通讯作者：
Eisenberg, D
淀粉样蛋白原纤维结构的热力学分析揭示了淀粉样蛋白多晶型物稳定性的共同框架。
影响因子：
5.7
作者：
R. van der Kant;Nikolaos N. Louros;J. Schymkowitz;F. Rousseau
通讯作者：
F. Rousseau
酵母朊病毒的维持和遗传。
DOI：
10.1016/0168-9525(96)10045-7
发表时间：
1996
期刊：
Trends in genetics : TIG
影响因子：
--
作者：
M. Tuite;S. Lindquist
通讯作者：
S. Lindquist