Structure of a eukaryotic RNase III postcleavage complex reveals a double-ruler mechanism for substrate selection.
Structure of a eukaryotic RNase III postcleavage complex reveals a double-ruler mechanism for substrate selection.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2014.03.006
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发表时间：
2014-05-08
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Ji, Xinhua
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liang, Yu-He;Lavoie, Mathieu;Comeau, Marc-Andre;Abou Elela, Sherif;Ji, Xinhua
RNase III代表RNA成熟和基因调控所需的dsRNA特异性内切核糖核酸酶家族。细菌酶的作用机制已得到很好的表征，但真核生物RNA酶III的作用机制尚不清楚。在这里，我们描述了酿酒酵母RNase III（Rnt 1 p）后切割复合物的结构，并解释了其对NGNN四环封端的RNA茎的亲和力的基础。该结构显示了位于Rnt 1 p dsRNA结合结构域（dsRBD）末端的新结构基序与环第二位的鸟嘌呤核苷酸之间的特异性相互作用。引人注目的是，结构和生物化学分析表明，dsRBD和N-末端结构域的功能作为两个标尺测量之间的距离四环和切割位点。这种不寻常的底物选择性机制代表了底物选择性进化的一个例子，并为理解真核RNA酶III的作用机制提供了一个框架。
RNase III represents a family of dsRNA-specific endoribonucleases required for RNA maturation and gene regulation. The mechanism of action has been well characterized for the bacterial enzyme, but is not clear for eukaryotic RNase IIIs. Here, we describe the structure of Saccharomyces cerevisiae RNase III (Rnt1p) post-cleavage complex and explain the basis of its affinity for RNA stems capped with an NGNN tetraloop. The structure shows specific interactions between a new structural motif located at the end of Rnt1p dsRNA-binding domain (dsRBD) and the guanine nucleotide in the second position of the loop. Strikingly, structural and biochemical analyses indicate that the dsRBD and N-terminal domain function as two rulers measuring the distance between the tetraloop and the cleavage site. This unusual mechanism of substrate selectivity represents an example of the evolution of substrate selectivity and provides a framework for understanding the mechanism of action of eukaryotic RNase IIIs.
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