Effect of αB-crystallin on protein aggregation in Drosophila.
Effect of αB-crystallin on protein aggregation in Drosophila.
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DOI：
10.1155/2012/252049
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发表时间：
2012
影响因子：
--
通讯作者：
Yamaguchi M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tue NT;Shimaji K;Tanaka N;Yamaguchi M
含有扩展的聚谷氨酰胺（polyQ）重复序列的蛋白质的紊乱和聚集，或α-突触核蛋白的异位表达，是神经退行性疾病的基础，包括阿尔茨海默病、帕金森病、亨廷顿病、克雅氏病。小的热休克蛋白，如α b -晶体蛋白，作为伴侣防止蛋白质聚集，并在预防这类蛋白质紊乱疾病中发挥关键作用。在这项研究中，我们探索了α b -晶体蛋白的伴侣活性抑制蛋白质聚集体形成的潜力。我们测试了αB-crystallin在果蝇体内抑制polyQ蛋白和α-synuclein聚集的能力。我们发现αB-crystallin抑制polyQ诱导的复眼变性和α-synuclein诱导的粗糙眼表型。此外，通过组织化学染色，我们确定α b -晶体蛋白在体内抑制polyQ的聚集。这些数据为神经退行性疾病治疗方法的发展提供了线索。
Disorganisation and aggregation of proteins containing expanded polyglutamine (polyQ) repeats, or ectopic expression of α-synuclein, underlie neurodegenerative diseases including Alzheimer's, Parkinson, Huntington, Creutzfeldt diseases. Small heat-shock proteins, such as αB-crystallin, act as chaperones to prevent protein aggregation and play a key role in the prevention of such protein disorganisation diseases. In this study, we have explored the potential for chaperone activity of αB-crystallin to suppress the formation of protein aggregates. We tested the ability of αB-crystallin to suppress the aggregation of a polyQ protein and α-synuclein in Drosophila. We found that αB-crystallin suppresses both the compound eye degeneration induced by polyQ and the α-synuclein-induced rough eye phenotype. Furthermore, by using histochemical staining we have determined that αB-crystallin inhibits the aggregation of polyQ in vivo. These data provide a clue for the development of therapeutics for neurodegenerative diseases.
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影响因子：
4.8
作者：
Sun, TX;Das, BK;Liang, JJN
通讯作者：
Liang, JJN
影响因子：
5.4
作者：
Ecroyd, Heath;Carver, John A.
通讯作者：
Carver, John A.
影响因子：
4.8
作者：
Datta, SA;Rao, CM
通讯作者：
Rao, CM
DOI：
10.1073/pnas.0900678106
发表时间：
2009-08-04
影响因子：
11.1
作者：
Dougan, Lorna;Li, Jingyuan;Fernandez, Julio M.
通讯作者：
Fernandez, Julio M.
影响因子：
4.8
作者：
Fujikake, Nobuhiro;Nagai, Yoshitaka;Toda, Tatsushi
通讯作者：
Toda, Tatsushi