Molecular mechanism for eliminylation, a newly discovered post-translational modification.
Molecular mechanism for eliminylation, a newly discovered post-translational modification.
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DOI：
10.1021/ja204378q
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发表时间：
2011-07-27
影响因子：
15
通讯作者：
Guo, Hua
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ke, Zhihong;Smith, Gregory K.;Zhang, Yingkai;Guo, Hua
新发现的细菌磷酸苏氨酸裂解酶采用一种新的催化机制对宿主细胞信号蛋白进行翻译后修饰，该机制通过β-消除从磷酸化苏氨酸不可逆地去除磷酸基团。这种“消除”反应通过从头算QM/MM研究显示通过E1 cB样途径进行，其中碳负离子中间体通过SpvC的Lys 104和Tyr 158提供的酶氧阴离子空穴稳定。
The newly discovered bacterial phosphothreonine lyases perform a post-translational modification of host cell signaling proteins employing a novel catalytic mechanism that irreversibly removes the phosphate group from a phosphorylated threonine via β-elimination. This “eliminylation” reaction is shown by ab initio QM/MM studies to proceed via the E1cB-like pathway, in which the carbanion intermediate is stabilized by an enzyme oxyanion hole provided by Lys104 and Tyr158 of SpvC.
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