Characterization of a 48-kDa nucleic-acid-binding fragment of nucleolin.
Characterization of a 48-kDa nucleic-acid-binding fragment of nucleolin.
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核仁素 48 kDa 核酸结合片段的表征。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1989.tb14581.x
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Olson,MO
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sapp,M;Richter,A;Weisshart,K;Caizergues-Ferrer,M;Amalric,F;Wallace,MO;Kirstein,MN;Olson,MO
核仁蛋白（C23 或 100 kDa）是一种丰富的单链核酸结合核仁蛋白，被认为参与核糖体组装的早期阶段。该蛋白质的稳定 48 kDa 片段是通过核仁提取物中存在的蛋白水解活性或通过添加胰蛋白酶产生的。将 48-kDa 片段的流体动力学和 DNA 结合特性与母体分子进行了比较。蛋白质测序表明该片段从残基 282 开始；该片段的氨基酸组成包括 10 – 12 个甲基化精氨酸残基，表明该片段包含整个 COOH 末端三分之二的蛋白质。 48-kDa 片段比核仁素更呈球状，尽管分子质量降低，但其摩擦系数较低（核仁素为 1.3 vs. 2.0）和类似的沉降系数（4.1 – 4.3S）。尽管 48 kDa 片段保留了单链 DNA 结合活性，但其结合能力和重新结合 DNA 的能力分别比核仁素低约五倍和六倍。同样，形成核蛋白聚集体需要十倍高浓度的 48-kDa 片段。这些结果表明核仁素含有一个用于核酸结合的球状COOH末端结构域和一个参与蛋白质-蛋白质相互作用和调节核酸结合活性的NH2末端区域。
Nucleolin (C23 or 100 kDa) is an abundant single‐stranded‐nucleic‐acid‐binding nucleolar protein proposed to be involved in the early stages of ribosome assembly. A stable 48‐kDa fragment of the protein was produced either by proteolytic activity present in nucleolar extracts or by added trypsin. The hydrodynamic and DNA‐binding properties of the 48‐kDa fragment were compared with the parent molecule. Protein sequencing indicated that the fragment begins at residue 282; amino acid composition of the fragment including 10 – 12 methylated arginine residues suggested that the fragment contains the entire COOH‐terminal two‐thirds of the protein. The 48‐kDa fragment was more globular than nucleolin, as indicated by a lower frictional coefficient (1.3 vs. 2.0 for nucleolin) and a similar sedimentation coefficient (4.1 – 4.3S) in spite of the reduction in molecular mass. Although the 48‐kDa fragment retained single‐stranded‐DNA‐binding activity, the binding capacity and the ability to reassociate DNA were about fivefold and sixfold lower, respectively, than nucleolin. Similarly, tenfold higher concentrations of the 48‐kDa fragment were required to form nucleoprotein aggregates. These results suggest that nucleolin contains a globular COOH‐terminal domain for nucleic‐acid binding and a NH2‐terminal region which is involved in protein‐protein interactions and modulating nucleic‐acid‐binding activity.
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