A single XLF dimer bridges DNA ends during nonhomologous end joining.
A single XLF dimer bridges DNA ends during nonhomologous end joining.
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DOI：
10.1038/s41594-018-0120-y
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发表时间：
2018-09
影响因子：
16.8
通讯作者：
Loparo JJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Graham TGW;Carney SM;Walter JC;Loparo JJ
非同源末端连接（Non-homologous end joining， NHEJ）是脊椎动物细胞DNA双链断裂修复的主要途径，但目前尚不清楚NHEJ因子如何组装连接DNA末端的突触复合体。为了研究xrcc4样因子（XLF）在突触复合体组装中的作用，我们对非洲爪蟾卵提取物（一种有效连接DNA末端的系统）进行了单分子荧光成像。我们发现，一个单一的XLF二聚体结合到DNA底物之前形成一个连接能力突触复合物之间的DNA末端。XLF二聚体的两个球状头结构域与XRCC4的相互作用是有效形成这种突触复合物所必需的。与XLF和XRCC4连接DNA末端的模型相反，我们的研究结果表明，单个XLF二聚体的结合促进了化学计量学上定义明确的突触复合物的组装。
Non-homologous end joining (NHEJ) is the primary pathway of DNA double-strand break repair in vertebrate cells, yet it remains unclear how NHEJ factors assemble a synaptic complex that bridges DNA ends. To address the role of XRCC4-like factor (XLF) in synaptic complex assembly, we employed single-molecule fluorescence imaging in Xenopus laevis egg extract, a system that efficiently joins DNA ends. We find that a single XLF dimer binds to DNA substrates just prior to formation of a ligation-competent synaptic complex between DNA ends. The interaction of both globular head domains of the XLF dimer with XRCC4 is required for efficient formation of this synaptic complex. In contrast to a model in which filaments of XLF and XRCC4 bridge DNA ends, our results indicate that binding of a single XLF dimer facilitates the assembly of a stoichiometrically well-defined synaptic complex.
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通讯作者：
Loparo JJ
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