Protein aggregation profile of the bacterial cytosol.
Protein aggregation profile of the bacterial cytosol.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0009383
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发表时间：
2010-02-25
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Ventura S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
de Groot NS;Ventura S
蛋白质错误折叠通常对细胞是有害的，或者是由于蛋白质功能的丧失，或者是由于不溶性和毒性聚集体的积累。给定多肽的聚集行为受到其序列中编码的内在性质的强烈影响。这使得有效的计算方法来预测蛋白质聚集倾向的发展。在这里，我们使用AGGRESCAN算法近似的实验胞质大肠杆菌蛋白质组的聚集分布。分析表明，细菌蛋白质的聚集倾向与它们的长度，构象，位置，功能和丰度有关。这些数据与其他算法对不同理论蛋白质组的预测一致。总的来说，该研究表明，避免蛋白质聚集在功能环境中作为一个强大的进化约束多肽序列在原核和真核生物。
Protein misfolding is usually deleterious for the cell, either as a consequence of the loss of protein function or the buildup of insoluble and toxic aggregates. The aggregation behavior of a given polypeptide is strongly influenced by the intrinsic properties encoded in its sequence. This has allowed the development of effective computational methods to predict protein aggregation propensity. Here, we use the AGGRESCAN algorithm to approximate the aggregation profile of an experimental cytosolic Escherichia coli proteome. The analysis indicates that the aggregation propensity of bacterial proteins is associated with their length, conformation, location, function, and abundance. The data are consistent with the predictions of other algorithms on different theoretical proteomes. Overall, the study suggests that the avoidance of protein aggregation in functional environments acts as a strong evolutionary constraint on polypeptide sequences in both prokaryotic and eukaryotic organisms.
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DOI：
10.1073/pnas.212527999
发表时间：
2002-12-10
影响因子：
11.1
作者：
Chiti, F;Calamai, M;Dobson, CM
通讯作者：
Dobson, CM
影响因子：
10.7
作者：
Chen, Yiwen;Dokholyan, Nikolay V.
通讯作者：
Dokholyan, Nikolay V.
影响因子：
4.4
作者：
Chen, JW;Romero, P;Dunker, AK
通讯作者：
Dunker, AK
影响因子：
14.9
作者：
Bairoch, Amos;Bougueleret, Lydie;Zhang, Jian
通讯作者：
Zhang, Jian
影响因子：
4.3
作者：
Bryan AW Jr;Menke M;Cowen LJ;Lindquist SL;Berger B
通讯作者：
Berger B