β‐Amyloid protein converting enzyme 1 and brain‐specific type II membrane protein BRI3: binding partners processed by furin

β‐Amyloid protein converting enzyme 1 and brain‐specific type II membrane protein BRI3: binding partners processed by furin
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β-淀粉样蛋白转换酶 1 和脑特异性 II 型膜蛋白 BRI3:弗林蛋白酶加工的结合伴侣

DOI:
--
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发表时间:
2005
影响因子:
4.7
通讯作者:
N. Seidah
N. Seidah
中科院分区:
医学2区
文献类型:
--
作者:
L. Wickham;S. Benjannet;Edwige Marcinkiewicz;M. Chrétien;N. Seidah

文献摘要

参考文献

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使用酵母双杂交系统,我们筛选了人脑cDNA文库中可能与β-分泌酶β-淀粉样蛋白转化酶(BACE)1的C-末端胞浆尾相互作用的蛋白质。这确定了七个潜在的候选者,包括脑特异性II型膜蛋白BRI 3。共定位和共免疫沉淀实验证实,BACE 1和BRI 3通过BACE 1的胞质尾部共定位并相互作用。此外,脉冲和脉冲追踪分析显示,前蛋白转化酶弗林蛋白酶,以及在较小程度上的PC 7和PC 5A,将BRI 3加工成C末端分泌的104-kDa产物。 因此,弗林蛋白酶有效地处理pro-BACE 1及其新型相互作用蛋白pro-BRI 3。
Using a yeast two‐hybrid system, we screened a human brain cDNA library for possible interacting proteins with the C‐terminal cytosolic tail of the β‐secretase β‐amyloid protein converting enzyme (BACE)1. This identified seven potential candidates, including the brain‐specific type II membrane protein BRI3. Co‐localization and co‐immunoprecipitation experiments confirmed that BACE1 and BRI3 co‐localize and interact with each other via the cytosolic tail of BACE1. Furthermore, pulse and pulse‐chase analyses revealed that the pro‐protein convertases furin, and to a lesser extent PC7 and PC5A, process BRI3 into a C‐terminal secreted ∼ 4‐kDa product. Thus, furin efficiently processes both pro‐BACE1 and its novel interacting protein pro‐BRI3.
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通讯作者: S. Kametaka;M. Shibata;K. Moroe;S. Kanamori;Y. Ohsawa;S. Waguri;P. Sims;K. Emoto;M. Umeda;Y. Uchiyama
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发表时间: 1993-11
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