Voltage-dependent conformational changes of KVAP S4 segment in bacterial membrane environment.
Voltage-dependent conformational changes of KVAP S4 segment in bacterial membrane environment.
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DOI：
10.4161/chan.3.5.9697
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发表时间：
2009-09
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Papazian DM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Koag MC;Papazian DM
离子通道激活过程中电压传感器构象变化的性质和幅度存在争议。我们使用来自大肠杆菌的天然右侧膜囊泡分析了在不存在和存在超极化电压的情况下 KVAP 电压传感器域的拓扑结构。这种方法不会破坏通道蛋白的正常膜环境，也不涉及去垢剂溶解。我们发现电压依赖性构象变化集中在 KVAP S4 片段的 N 端一半，与 Shaker 获得的结果非常一致。 KVAP 和 Shaker S4 片段中的同源残基在超极化时从细胞外转移到细胞内区室。结合 X 射线结构表明，与哺乳动物 Shaker 通道中的 S4 相比，KVAP S4 段以 0 mV 向外移位，我们的结果与 KVAP 中的电压依赖性激活期间 S4 比 Shaker 中的电压依赖性激活期间移动得更远的观点一致。
The nature and magnitude of voltage sensor conformational changes during ion channel activation are controversial. We have analyzed the topology of the KVAP voltage sensor domain in the absence and presence of a hyperpolarized voltage using native, right-side out membrane vesicles from E. coli. This approach does not disrupt the normal membrane environment of the channel protein and does not involve detergent solubilization. We found that voltage-dependent conformational changes are focused in the N-terminal half of the KVAP S4 segment, in excellent agreement with results obtained with Shaker. Homologous residues in the KVAP and Shaker S4 segments are transferred from the extracellular to the intracellular compartment upon hyperpolarization. Taken together with X-ray structures indicating that the KVAP S4 segment is outwardly displaced at 0 mV compared to S4 in a mammalian Shaker channel, our results are consistent with the idea that S4 moves further during voltage-dependent activation in KVAP than in Shaker.
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