The N-terminal domain of GluR6-subtype glutamate receptor ion channels.
The N-terminal domain of GluR6-subtype glutamate receptor ion channels.
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DOI：
10.1038/nsmb.1613
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发表时间：
2009-06
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
谷氨酸受体离子通道的氨基末端结构域控制其选择性组装成AMPA、kainate和NMDA受体亚型，也是NMDA受体变构调节剂的作用位点。在这里，我们报道了盐酸盐受体GluR6的ATD的晶体结构。ATD在微摩尔蛋白质浓度的溶液中形成二聚体并结晶为二聚体。出乎意料的是，与LIVBP和g蛋白偶联谷氨酸受体的载脂蛋白和配体结合复合物相比，每个亚基都采用了中等程度的结构域关闭，并且二聚体组装与mGluRs中的构象截然不同。这种构象通过R2结构域的大疏水斑块之间的接触而稳定下来，这在NMDA受体中是不存在的，这表明单个谷氨酸受体离子通道的ATDs已经进化成功能不同的家族。
The amino terminal domain of glutamate receptor ion channels, which controls their selective assembly into AMPA, kainate and NMDA receptor subtypes, is also the site of action of NMDA receptor allosteric modulators. Here we report the crystal structure of the ATD from the kainate receptor GluR6. The ATD forms dimers in solution at micromolar protein concentrations and crystallizes as a dimer. Unexpectedly, each subunit adopts an intermediate extent of domain closure compared to the apo and ligand bound complexes of LIVBP and G-Protein coupled glutamate receptors, and the dimer assembly has a strikingly different conformation from that found in mGluRs. This conformation is stabilized by contacts between large hydrophobic patches in the R2 domain which are absent in NMDA receptors, suggesting that the ATDs of individual glutamate receptor ion channels have evolved into functionally distinct families.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
16.2
作者：
BETTLER, B;BOULTER, J;HEINEMANN, S
通讯作者：
HEINEMANN, S
影响因子：
3.4
作者：
Marinelli, Luciana;Cosconati, Sandro;Case, David A.
通讯作者：
Case, David A.
影响因子：
14.9
作者：
Landau M;Mayrose I;Rosenberg Y;Glaser F;Martz E;Pupko T;Ben-Tal N
通讯作者：
Ben-Tal N
DOI：
10.1107/s0907444906029799
发表时间：
2006-10-01
影响因子：
2.2
作者：
Aricescu, A. Radu;Lu, Weixian;Jones, E. Yvonne
通讯作者：
Jones, E. Yvonne