Ligand binding to the FeMo-cofactor: structures of CO-bound and reactivated nitrogenase.
Ligand binding to the FeMo-cofactor: structures of CO-bound and reactivated nitrogenase.
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DOI：
10.1126/science.1256679
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发表时间：
2014-09-26
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rees DC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Spatzal T;Perez KA;Einsle O;Howard JB;Rees DC
氮酶的作用机制仍然是一个谜，一个主要的未解决的问题是抑制剂和底物如何结合到活性位点。我们报道了一氧化碳（CO）在1.50 Å分辨率下抑制氮酶mofe蛋白的晶体结构，揭示了CO分子桥接Fe2和Fe6的femo辅助因子。μ2结合几何是通过取代带硫原子（S2B）来实现的，并突出了硫取代所揭示的活性铁的产生。通过酶活性的恢复和S2B在重激活酶的1.43 Å分解结构中的重新出现，可以确定CO的抑制是完全可逆的。伴随CO结合的femo辅因子的实质性和可逆重组是出乎意料的，并提供了对氮酶催化能力状态的见解。
The mechanism of nitrogenase remains enigmatic, with a major unresolved issue concerning how inhibitors and substrates bind to the active site. We report a crystal structure of carbon monoxide (CO) inhibited nitrogenase MoFe-protein at 1.50 Å resolution, revealing a CO molecule bridging Fe2 and Fe6 of the FeMo-cofactor. The μ2 binding geometry is achieved by replacing a belt-sulfur atom (S2B) and highlights the generation of a reactive iron species uncovered by the displacement of sulfur. The CO inhibition is fully reversible as established by regain of enzyme activity and reappearance of S2B in the 1.43 Å resolution structure of the reactivated enzyme. The substantial and reversible reorganization of the FeMo-cofactor accompanying CO binding was unanticipated and provides insights into a catalytically competent state of nitrogenase.
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影响因子：
56.9
作者：
GEORGIADIS, MM;KOMIYA, H;REES, DC
通讯作者：
REES, DC
DOI：
10.1016/0005-2728(73)90270-3
发表时间：
1973-01-01
期刊：
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
影响因子：
--
作者：
HWANG, JC;CHEN, CH;BURRIS, RH
通讯作者：
BURRIS, RH
影响因子：
4.8
作者：
Christiansen, J;Cash, VL;Dean, DR
通讯作者：
Dean, DR
影响因子：
2.9
作者：
Benton, PMC;Laryukhin, M;Seefeldt, LC
通讯作者：
Seefeldt, LC
影响因子：
56.9
作者：
Einsle, O;Tezcan, FA;Rees, DC
通讯作者：
Rees, DC