Two chaperones locked in an embrace: structure and function of the ribosome-associated complex RAC
Two chaperones locked in an embrace: structure and function of the ribosome-associated complex RAC
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两个伴侣紧紧相拥：核糖体相关复合物 RAC 的结构和功能
DOI：
10.1038/nsmb.3435
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发表时间：
2017
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rospert
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sinning;Rospert
分子伴侣，帮助蛋白质折叠是每个活细胞的基本组成部分。酵母核糖体相关复合物（RAC）是真核细胞中高度保守的分子伴侣。RAC由J蛋白Zuo 1和非常规的Hsp 70同源物Ssz 1组成。RAC异源二聚体刺激核糖体结合的Hsp 70同源物Ssb的ATP酶活性，其与新生多肽链相互作用以促进新蛋白折叠。此外，RAC-Ssb系统需要保持蛋白质翻译的保真度。最近的工作揭示了RAC和Ssb的独特结构的重要细节，并确定了分子伴侣如何与核糖体相互作用。新的发现开始揭示特殊的伴侣三联体如何在蛋白质折叠和翻译保真度的维持及其与核糖体外功能的联系中合作。
Chaperones, which assist protein folding are essential components of every living cell. The yeast ribosome-associated complex (RAC) is a chaperone that is highly conserved in eukaryotic cells. The RAC consists of the J protein Zuo1 and the unconventional Hsp70 homolog Ssz1. The RAC heterodimer stimulates the ATPase activity of the ribosome-bound Hsp70 homolog Ssb, which interacts with nascent polypeptide chains to facilitatede novoprotein folding. In addition, the RAC–Ssb system is required to maintain the fidelity of protein translation. Recent work reveals important details of the unique structures of RAC and Ssb and identifies how the chaperones interact with the ribosome. The new findings start to uncover how the exceptional chaperone triad cooperates in protein folding and maintenance of translational fidelity and its connection to extraribosomal functions.
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通讯作者：
Sinning, Irmgard