CDase is a pan-ceramidase in Drosophila.
CDase is a pan-ceramidase in Drosophila.
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CDase 是果蝇中的一种泛神经酰胺酶。
DOI：
10.1091/mbc.e10-05-0453
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发表时间：
2011
影响因子：
3.3
通讯作者：
Acharya,JairajK
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yuan,Changqing;Rao,RaghavendraPralhada;Jesmin,Nahid;Bamba,Takeshi;Nagashima,Kunio;Pascual,Alberto;Preat,Thomas;Fukusaki,Eiichiro;Acharya,Usha;Acharya,JairajK
神经酰胺酶催化神经酰胺转化为鞘氨醇。它们是催化酰胺连接的饱和脂肪酸从神经酰胺脱酰生成鞘氨醇的酰基氨基水解酶。它们还催化使用鞘氨醇和脂肪酸的神经酰胺生物合成的逆反应。在哺乳动物中，不同的蛋白质催化这些反应，同时在狭窄的pH范围内单独表现出最佳活性，因此被称为酸性、中性和碱性神经酰胺酶。哺乳动物中有多种基因编码碱性神经酰胺酶的变异体，其中洗脑酶（Brainwashing，Bwa）是唯一存在于果蝇中的碱性神经酰胺酶同系物。在这项研究中，我们已经证明，BWA不表现出神经酰胺酶活性和thatbwanull突变体显示没有损失的神经酰胺酶活性。相反，中性神经酰胺酶基因CDase编码的蛋白质负责所有可测量的神经酰胺酶活性在果蝇。我们的研究表明Bwa与CD酶和果蝇酰胺激酶基因（DCERK）有很强的遗传相互作用。我们发现，虽然BWA不太可能是神经酰胺酶，但它是果蝇鞘脂流量的调节因子，BWA与其他神经酰胺代谢酶基因具有很强的遗传相互作用。这种相互作用可能部分解释了其作为神经酰胺酶的最初鉴定。
Ceramidases catalyze the conversion of ceramide to sphingosine. They are acylaminohydrolases that catalyze the deacylation of the amide-linked saturated fatty acid from ceramide to generate sphingosine. They also catalyze the reverse reaction of ceramide biosynthesis using sphingosine and fatty acid. In mammals, different proteins catalyze these reactions while individually exhibiting optimal activity over a narrow pH range and have been accordingly called acid, neutral, and alkaline ceramidases. Several genes encode for variants of alkaline ceramidase in mammals.Brainwashing(Bwa) is the only putative alkaline ceramidase homologue present inDrosophila. In this study we have demonstrated that BWA does not exhibit ceramidase activity and thatbwanull mutants display no loss of ceramidase activity. Instead, the neutral ceramidase geneCDaseencodes the protein that is responsible for all measurable ceramidase activity inDrosophila. Our studies show strong genetic interaction ofBwawithCDaseand theDrosophilaceramide kinase gene (DCERK). We show that, although BWA is unlikely to be a ceramidase, it is a regulator of sphingolipid flux inDrosophila.Bwaexhibits strong genetic interaction with other genes coding for ceramide-metabolizing enzymes. This interaction might partly explain its original identification as a ceramidase.
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