Molecular analysis of protein-phosphoinositide interactions.
Molecular analysis of protein-phosphoinositide interactions.
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DOI：
10.1007/978-94-007-5025-8_6
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发表时间：
2012
影响因子：
--
通讯作者：
Kutateladze, Tatiana G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kutateladze, Tatiana G.
包括细胞生长和存活在内的多种生物过程需要蛋白质与细胞膜的短暂结合。大量这些蛋白质通过其模块化结构域与磷酸肌醇 (PI) 脂质的结合而被吸引至双层。研究发现七种 PI 异构体集中在不同的细胞内膜池中，这种脂质区室化提供了一种将 PI 结合蛋白招募到特定细胞器的有效方法。在过去的十年中，十几个 PI 效应子的原子分辨率结构和膜对接机制已被阐明，为了解 PI 依赖性信号传导途径的分子基础提供了深入的了解。在本章中，我总结了通过最常见的 PI 识别域破译“PI 代码”的机制，并讨论了膜锚定机制的异同。
Diverse biological processes including cell growth and survival require transient association of proteins with cellular membranes. A large number of these proteins are drawn to a bilayer through binding of their modular domains to phosphoinositide (PI) lipids. Seven PI isoforms are found to concentrate in distinct pools of intracellular membranes, and this lipid compartmentalization provides an efficient way for recruiting PI-binding proteins to specific cellular organelles. The atomic-resolution structures and membrane docking mechanisms of a dozen PI effectors have been elucidated in the last decade, offering insight into the molecular basis for regulation of the PI-dependent signaling pathways. In this chapter, I summarize the mechanistic aspects of deciphering the ‘PI code’ by the most common PI-recognizing domains and discuss similarities and differences in the membrane anchoring mechanisms.
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DOI：
10.1073/pnas.1016472108
发表时间：
2011-05-10
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作者：
Fan, Weiliang;Nassiri, Ashley;Zhong, Qing
通讯作者：
Zhong, Qing