¹H, ¹³C and ¹⁵N assignments of the four N-terminal domains of human fibrillin-1.
¹H, ¹³C and ¹⁵N assignments of the four N-terminal domains of human fibrillin-1.
复制标题
人纤维蛋白-1的四个N末端域的分配。
DOI：
10.1007/s12104-012-9456-0
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发表时间：
2014-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Redfield C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yadin DA;Robertson IB;Jensen SA;Handford PA;Redfield C
纤维蛋白是细胞外富含二硫键的糖蛋白，在结缔组织中形成直径10-12 nm的微纤维。它们存在于大多数高等动物中，从水母到人类。纤维素微纤维赋予结缔组织弹性和强度，并调节细胞外基质(ECM)中生长因子的利用。编码纤维蛋白-1亚型的人类基因FBN1的突变与几种遗传性结缔组织疾病有关。纤维蛋白-1N末端形成许多重要的功能相互作用，包括与其他纤维蛋白分子和各种细胞外基质成分。特别是，前四个结构域，纤维蛋白唯一N末端(FUN)和三个表皮生长因子(EGF)样结构域(FUN-EGF3)，与微原纤维组装和生长因子隔离有关。这些结构域由134个残基组成，结构未知。我们已经获得了与人纤维蛋白-1的这个区域相对应的重组片段。在这里，我们报告了FUN-EGF3片段的1H，13C和15N共振指定。作业将有助于结构确定、域间动力学分析和相互作用面的绘制。
Fibrillins are extracellular, disulphide-rich glycoproteins that form 10–12 nm diameter microfibrils in connective tissues. They are found in the majority of higher animals, from jellyfish to humans. Fibrillin microfibrils confer properties of elasticity and strength on connective tissue and regulate growth factor availability in the extracellular matrix (ECM). Mutations in FBN1, the human gene encoding the fibrillin-1 isoform, are linked to several inherited connective tissue disorders. The fibrillin-1 N-terminus forms many functionally-important interactions, both with other fibrillin molecules and various ECM components. In particular, the first four domains, the fibrillin unique N-terminal (FUN) and three epidermal growth factor (EGF)-like domains (FUN-EGF3), are implicated in microfibril assembly and growth factor sequestration. The structure of these domains, which comprise 134 residues, is unknown. We have produced a recombinant fragment corresponding to this region of human fibrillin-1. Here, we report 1H, 13C and 15N resonance assignments of the FUN-EGF3 fragment. Assignments will facilitate structure determination, analysis of interdomain dynamics and the mapping of interaction surfaces.
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