Nanointerfacial strength between non-collagenous protein and collagen fibrils in antler bone.
Nanointerfacial strength between non-collagenous protein and collagen fibrils in antler bone.
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DOI：
10.1098/rsif.2013.0993
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发表时间：
2014-03-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Barber AH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hang F;Gupta HS;Barber AH
通过使用由非胶原蛋白（NCP）结合在一起的矿化胶原原纤维（MCF）的复杂纳米纤维结构，鹿茸骨显示出相当大的韧性。虽然NCP区域相对于MCF代表小的体积分数，但在NCP-胶原原纤维边界处形成的纳米界面失效后，形成显著的表面积。直接在这项工作中，使用原位原子力显微镜技术，从NCP拉出单个原纤维的MCFs之间的纳米界面的机械性能进行了研究。结果表明，在鹿茸骨中的NCP-原纤维界面是弱的，这突出了在鹿茸骨中的纳米级界面失效的倾向和在鹿茸断裂表面观察到的广泛的原纤维拔出。纤维和NCP之间的粘附力是另外建议的速率依赖性，增加界面强度和断裂能时，观察到拔出速度降低。
Antler bone displays considerable toughness through the use of a complex nanofibrous structure of mineralized collagen fibrils (MCFs) bound together by non-collagenous proteins (NCPs). While the NCP regions represent a small volume fraction relative to the MCFs, significant surface area is evolved upon failure of the nanointerfaces formed at NCP–collagen fibril boundaries. The mechanical properties of nanointerfaces between the MCFs are investigated directly in this work using an in situ atomic force microscopy technique to pull out individual fibrils from the NCP. Results show that the NCP–fibril interfaces in antler bone are weak, which highlights the propensity for interface failure at the nanoscale in antler bone and extensive fibril pullout observed at antler fracture surfaces. The adhesion between fibrils and NCP is additionally suggested as being rate dependent, with increasing interfacial strength and fracture energy observed when pullout velocity decreases.
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