不动杆菌来源酯键水解酶生物信息学分析及PAEs降解机理

不动杆菌来源酯键水解酶生物信息学分析及PAEs降解机理
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DOI：
10.16429/j.1009-7848.2021.03.004
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发表时间：
2021
期刊：
中国食品学报
影响因子：
--
通讯作者：
孙宝国
孙宝国
中科院分区：
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文献类型：
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作者：
王文华;李秀婷;徐友强;李微微;孙宝国

文献摘要

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从酒醅中分离得到1株降解邻苯二甲酸二丁酯(DBP)的细菌,命名为Aci-17。通过细菌16S rDNA系统发育分析,菌株Aci-17被鉴定为印度不动杆菌(Acinetobacter indicus)。为深入探讨Aci-17降解邻苯二甲酸酯类(PAEs)机理,利用基因重组技术克隆该菌株的酯键水解酶基因Est96,在大肠杆菌中异源表达获得酯键水解酶Est96。试验结果表明,该蛋白具有突出的降解PAEs能力,对邻苯二甲酸二甲酯(DMP)的降解率达到99.996%。生物信息学分析表明:Est96具有水解酶第Ⅳ家族典型保守基序G-X-S-X-G和HGGG氧阴离子孔结构,活性位点为Ser201,理论分子质量40.66 ku。根据Est96与DMP分子对接结果推测氢键、范德华力、Pi-Pi相互作用力及Est96蛋白分子的HGGG氧阴离子孔、GDSAG和HGF 3个结构域与Est96催化功能密切相关。本研究结果对明晰不动杆菌酯键水解酶催化PAEs生物降解机理提供参考。