Mussel protein adhesion depends on interprotein thiol-mediated redox modulation.
Mussel protein adhesion depends on interprotein thiol-mediated redox modulation.
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DOI：
10.1038/nchembio.630
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发表时间：
2011-07-31
影响因子：
14.8
通讯作者：
Waite, J. Herbert
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yu, Jing;Wei, Wei;Danner, Eric;Ashley, Rebekah K.;Israelachvili, Jacob N.;Waite, J. Herbert
贻贝的粘附是由富含儿茶酚氨基酸3，4-二羟基苯丙氨酸（多巴）的足蛋白（mfp）介导的，能够与各种表面形成强的双齿相互作用。然而，自动氧化的容易倾向常常使多巴的粘附不可靠。贻贝在粘着斑形成期间通过施加基于富含硫醇的mfp-6的酸性还原体系来限制多巴氧化，所述富含硫醇的mfp-6通过将硫醇的氧化耦合到多巴醌还原来恢复多巴。
Mussel adhesion is mediated by foot proteins (mfp) rich in a catecholic amino acid, 3, 4-dihydroxyphenylalanine (dopa), capable of forming strong bidentate interactions with a variety of surfaces. A facile tendency toward auto-oxidation, however, often renders dopa unreliable for adhesion. Mussels limit dopa oxidation during adhesive plaque formation by imposing an acidic, reducing regime based on thiol-rich mfp-6, which restores dopa by coupling the oxidation of thiols to dopaquinone reduction.
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影响因子：
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作者：
Yu, Jing;Wei, Wei;Danner, Eric;Israelachvili, Jacob N.;Waite, J. Herbert
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Waite, J. Herbert
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