Structural basis of the Nic96 subcomplex organization in the nuclear pore channel
Structural basis of the Nic96 subcomplex organization in the nuclear pore channel
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DOI：
10.1016/j.molcel.2007.10.022
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发表时间：
2008-01-18
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Vetter, Ingrid R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schrader, Nils;Stelter, Philipp;Vetter, Ingrid R.
Nic96 是一种保守的核孔蛋白，它将 Nsp1-Nup49-Nup57 复合体（具有 Phe-Gly (FG) 重复序列的模块）招募到核孔复合体 (NPC) 的中央转运通道。 Nic96 通过其 N 结构域结合 Nsp1 复合物，并通过其中央结构域和 C 结构域组装到 NPC 框架中。在这里，我们报告了一种大结构核孔蛋白 Nic96 的晶体结构，没有 N 结构域（Nic96 Delta N）。 Nic96 Delta N 由三个结构域组成，是一种直分子，尽管几乎完全是螺旋形的，但与预测的 a-螺线管折叠表现出强烈的偏差。缺失的 N 结构域从 Nic96 分子的中间突出，表明 Nsp1 复合物可能如何相对于杆状 Nic96 定位。值得注意的是，Nic96 Delta N 在体外与 Nsp1 复合物的 FG 重复序列结合。这些数据提出了 Nic96 如何在中央孔道中组织具有卷曲螺旋结构域和 FG 重复的转运模块的模型。
Nic96 is a conserved nucleoporin that recruits the Nsp1-Nup49-Nup57 complex, a module with Phe-Gly (FG) repeats, to the central transport channel of the nuclear pore complex (NPC). Nic96 binds the Nsp1 complex via its N domain and assembles into the NPC framework via its central and C domain. Here, we report the crystal structure of a large structural nucleoporin, Nic96 without its N domain (Nic96 Delta N). Nic96 Delta N is composed of three domains and is a straight molecule that-although almost entirely helical-exhibits strong deviations from the predicted a-solenoid fold. The missing N domain projects midway from the Nic96 molecule, indicating how the Nsp1 complex might be located with respect to the rod-like Nic96. Notably, Nic96 Delta N binds in vitro to FG repeats of the Nsp1 complex. These data suggest a model of how Nic96 could organize a transport module with coiled-coil domains and FG repeats in the central pore channel.