Development of a peroxidase-coupled fluorometric assay for lysyl oxidase.
Development of a peroxidase-coupled fluorometric assay for lysyl oxidase.
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开发赖氨酰氧化酶的过氧化物酶偶联荧光测定法。
DOI：
10.1016/0003-2697(81)90086-5
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发表时间：
1981
影响因子：
2.9
通讯作者：
Kagan,HM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Trackman,PC;Zoski,CG;Kagan,HM
赖氨酰氧化酶催化弹性蛋白和胶原蛋白中肽基赖氨酸的氧化，也作用于非肽基胺，尽管该酶在处理非肽基底物时缓慢失活。尽管这种复杂性，它已经有可能设计一个连续监测的过氧化物酶偶联荧光测定赖氨酰氧化酶的氧化简单的胺。在本研究中，探索了最佳测定条件，发现包括50至60°C的测定温度、测定中存在尿素以及使用二氨基戊烷作为底物。尽管该测定受到酶组分中污染大分子的干扰，但使用高度纯化的赖氨酰氧化酶获得了对酶浓度的线性测定响应，每次测定的极限灵敏度为0.3 μg酶。
Lysyl oxidase catalyzes the oxidation of peptidyl lysine in elastin and collagen and also acts upon nonpeptidyl amines, although the enzyme becomes slowly inactivated while processing nonpeptidyl substrates. In spite of this complexity, it has been possible to devise a continuously monitored peroxidase-coupled fluorometric assay for the oxidation of simple amines by lysyl oxidase. In the present study, optimal assay conditions have been explored and found to include assay temperatures of 50 to 60°C, the presence of urea in the assay, and the use of diaminopentane as substrate. Although the assay is subject to interference by contaminating macromolecules in enzyme fractions, a linear assay response to enzyme concentration is obtained with highly purified lysyl oxidase with a limiting sensitivity of 0.3 μg of enzyme per assay.
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Frans L.H. Stassen
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