Disulfide-bond formation by a single cysteine mutation in adenovirus protein VI impairs capsid release and membrane lysis.

Disulfide-bond formation by a single cysteine mutation in adenovirus protein VI impairs capsid release and membrane lysis.
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DOI:
10.1016/j.virol.2012.03.024
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发表时间:
2012-06-20
期刊:
影响因子:
3.7
通讯作者:
Nemerow GR
Nemerow GR
中科院分区:
医学3区
文献类型:
--
作者:
Moyer CL;Nemerow GR

文献摘要

参考文献

被引文献

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内部衣壳蛋白VI在细胞进入期间介导腺病毒(AdV)内体穿透。该过程的关键是蛋白VI从AdV衣壳的释放以及随后的膜靶向和通过释放的VI分子插入内吞囊泡内。在这项研究中,我们描述了一个人腺病毒(HAdV)的蛋白VI的关键N-末端两亲性α-螺旋结构域的取代突变体(AdV VI-G48 C)。VI-G48 C病毒显示改变的衣壳稳定性,其影响蛋白VI释放、膜破坏和病毒感染性。这部分是由于AdV颗粒内的蛋白VI分子的异常二硫键合。我们的研究结果提供了深入了解病毒颗粒中蛋白VI的结构组织,以及突出蛋白VI在细胞进入中的作用。
The internal capsid protein VI mediates adenovirus (AdV) endosome penetration during cell entry. Essential to this process is the release of protein VI from the AdV capsid and subsequent membrane targeting and insertion by the liberated VI molecules within the endocytic vesicle. In this study, we describe a human AdV (HAdV) substitution mutant (AdV VI-G48C) within the critical N-terminal amphipathic α-helical domain of protein VI. The VI-G48C virus displays altered capsid stability that impacts protein VI release, membrane disruption and virus infectivity. This is due in part to aberrant disulfide-bonding of protein VI molecules within the AdV particle. Our results provide insight into the structural organization of protein VI in the virus particle, as well as highlight the role of protein VI in cell entry.
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期刊: EMBO JOURNAL
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Greber, UF;Webster, P;Helenius, A
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