1H, 13C and 15N resonance assignments for the oxidized and reduced states of the N-terminal domain of DsbD from Escherichia coli.
1H, 13C and 15N resonance assignments for the oxidized and reduced states of the N-terminal domain of DsbD from Escherichia coli.
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DOI：
10.1007/s12104-011-9347-9
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发表时间：
2012-10
影响因子：
0.9
通讯作者：
Redfield C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mavridou DA;Stelzl LS;Ferguson SJ;Redfield C
革兰氏阴性菌的生存力和致病性与细胞色素c成熟和周质中氧化蛋白折叠系统有关。跨膜还原剂导体DsbD是一种独特的蛋白质，其通过蛋白质-蛋白质相互作用的复杂网络中的硫醇-二硫键交换反应为两个系统提供必要的还原能力。DsbD的N-末端结构域（nDsbD）是来源于细胞质硫氧还蛋白的还原力到各种周质伴侣的递送点。在这里，我们报告1H，13 C和15 N分配nDsbD在其氧化和还原状态的共振。这些任务提供了详细调查的nDsbD与其蛋白质合作伙伴的相互作用的起点。
Viability and pathogenicity of Gram-negative bacteria is linked to the cytochrome c maturation and the oxidative protein folding systems in the periplasm. The transmembrane reductant conductor DsbD is a unique protein which provides the necessary reducing power to both systems through thiol-disulfide exchange reactions in a complex network of protein–protein interactions. The N-terminal domain of DsbD (nDsbD) is the delivery point of the reducing power originating from cytoplasmic thioredoxin to a variety of periplasmic partners. Here we report 1H, 13C and 15N assignments for resonances of nDsbD in its oxidized and reduced states. These assignments provide the starting point for detailed investigations of the interactions of nDsbD with its protein partners.
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DOI：
10.1074/jbc.m805963200
发表时间：
2009-01-30
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Mavridou DAI;Stevens JM;Goddard AD;Willis AC;Ferguson SJ;Redfield C
通讯作者：
Redfield C
影响因子：
2.7
作者：
Bushnell, KMW;Ferguson, SJ;Redfield, C
通讯作者：
Redfield, C
影响因子：
4.8
作者：
Collet, JF;Riemer, J;Bardwell, JCA
通讯作者：
Bardwell, JCA
影响因子：
2.9
作者：
Goulding, CW;Sawaya, MR;Missiakas, D
通讯作者：
Missiakas, D
影响因子：
4.8
作者：
Mavridou, Despoina A. I.;Saridakis, Emmanuel;Redfield, Christina
通讯作者：
Redfield, Christina