Hemoglobin(βC93A)-Albumin Cluster: Mutation of Cysteine-β93 to Alanine Allows Moderate Reduction of O2 Affinity by Inositol Hexaphosphate
Hemoglobin(βC93A)-Albumin Cluster: Mutation of Cysteine-β93 to Alanine Allows Moderate Reduction of O2 Affinity by Inositol Hexaphosphate
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血红蛋白 (βC93A)-白蛋白簇：半胱氨酸-β93 突变为丙氨酸，六磷酸肌醇可适度降低 O2 亲和力
DOI：
10.1002/cbic.201900079
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
T. Komatsu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Y. Morita;K. Igarashi;R. Funaki;T. Komatsu
用人血清白蛋白（HSA）包覆重组人血红蛋白（Cys‐β93→Ala）变体rHb(βC93A)，得到rHb（βC93A）‐hsa3簇作为人工o2载体作为红细胞替代品。六磷酸肌醇与中央rHb（βC93A）核心的络合适度地降低了o2亲和力，与裸血红蛋白的方式大致相同。这种减少可能是由于惰性的，小的Ala - β93残渣，不能与笨重的马来酰亚胺交联剂反应。
Covalent wrapping of recombinant human hemoglobin (Cys‐β93→Ala) variant rHb(βC93A) by human serum albumin (HSA) yielded the rHb(βC93A)‐HSA3cluster as an artificial O2carrier as a red blood cell substitute. Complexation of inositol hexaphosphate to the central rHb(βC93A) core reduced the O2affinity moderately, in much the same way as that of naked hemoglobin. This reduction might be attributable to the inert, small Ala‐β93 residue, which cannot be reacted with the bulky maleimide crosslinker.