Myopalladin, a novel 145-kilodalton sarcomeric protein with multiple roles in Z-disc and I-band protein assemblies.
Myopalladin, a novel 145-kilodalton sarcomeric protein with multiple roles in Z-disc and I-band protein assemblies.
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DOI：
10.1083/jcb.153.2.413
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发表时间：
2001-04-16
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Labeit S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bang ML;Mudry RE;McElhinny AS;Trombitás K;Geach AJ;Yamasaki R;Sorimachi H;Granzier H;Gregorio CC;Labeit S
我们在这里描述了一种新的肌节 145-kD 蛋白 myopalladin，它将 nebulin 和 nebulette 的 COOH 末端 Src 同源 3 结构域与脊椎动物 Z 系中 α-肌动蛋白的 EF 手基序连接在一起。 Myopalladin 的星云蛋白/星云和 α-肌动蛋白结合位点包含在其 COOH 末端 90-kD 结构域内的两个不同区域中。这两个位点与 Palladin 中发现的位点高度同源，palladin 是最近描述的肌动蛋白细胞骨架组装所需的蛋白质（Parast, M.M., and C.A. Otey. 2000. J. Cell Biol. 150:643–656）。这表明 Palladin 和 Myopalladin 在应力纤维和 Z 线组装中可能具有保守的作用。 Myopalladin 的 NH2 末端区域与心脏锚蛋白重复蛋白 (CARP) 特异性结合，CARP 是一种参与控制肌肉基因表达的核蛋白。免疫荧光和免疫电子显微镜研究表明，myopalladin 还与横纹肌肌节中央 I 带中的 CARP 共定位。活心肌细胞中肌帕拉丁的 NH2 末端 CARP 结合区的过度表达导致所研究的所有肌节成分严重破坏，这表明中央 I 带中的肌帕拉丁 -CARP 复合物可能在维持肌节完整性方面具有重要的调节作用。我们的数据还表明，myopalladin 可能将 Z 线结构（通过 α-肌动蛋白和星云蛋白/星云）涉及的调节机制与肌肉基因表达（通过 CARP）相关的调节机制联系起来。
We describe here a novel sarcomeric 145-kD protein, myopalladin, which tethers together the COOH-terminal Src homology 3 domains of nebulin and nebulette with the EF hand motifs of α-actinin in vertebrate Z-lines. Myopalladin's nebulin/nebulette and α-actinin–binding sites are contained in two distinct regions within its COOH-terminal 90-kD domain. Both sites are highly homologous with those found in palladin, a protein described recently required for actin cytoskeletal assembly (Parast, M.M., and C.A. Otey. 2000. J. Cell Biol. 150:643–656). This suggests that palladin and myopalladin may have conserved roles in stress fiber and Z-line assembly. The NH2-terminal region of myopalladin specifically binds to the cardiac ankyrin repeat protein (CARP), a nuclear protein involved in control of muscle gene expression. Immunofluorescence and immunoelectron microscopy studies revealed that myopalladin also colocalized with CARP in the central I-band of striated muscle sarcomeres. Overexpression of myopalladin's NH2-terminal CARP-binding region in live cardiac myocytes resulted in severe disruption of all sarcomeric components studied, suggesting that the myopalladin–CARP complex in the central I-band may have an important regulatory role in maintaining sarcomeric integrity. Our data also suggest that myopalladin may link regulatory mechanisms involved in Z-line structure (via α-actinin and nebulin/nebulette) to those involved in muscle gene expression (via CARP).
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