The human intraepithelial lymphocyte marker HML‐1 is an integrin consisting of a β7 subunit associated with a distinctive α chain
The human intraepithelial lymphocyte marker HML‐1 is an integrin consisting of a β7 subunit associated with a distinctive α chain
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人上皮内淋巴细胞标记物 HML-1 是一种整合素，由与独特 α 链相关的 β7 亚基组成
DOI：
--
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发表时间：
1992
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
T. Meo
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
N. Cerf‐Bensussan;B. Bègue;J. Gagnon;T. Meo
由单克隆抗体（mAb） HML‐1定义的膜抗原在填充肠上皮的T细胞上大量表达，并且很大程度上局限于T细胞。我们发现抗原的成熟形式是由一条150‐kDa α链和一条120‐kDa β链组成的异源二聚体。从纯化的β链切割的胰蛋白酶肽直接测序鉴定出该多肽具有整合素β7同型。最近从T细胞cDNA文库中分离到编码β7链的cDNA克隆，但尚未在蛋白水平上鉴定到β7链。没有关于HML‐1 α链一级结构的信息。我们发现这个亚基是作为前体形式合成的，像其他几个整合素α亚基一样，经历了肽键的翻译后裂解。在先前鉴定的11个人类整合素α链中，有10个具有与HML‐1 α不同的生化特征和/或分布。一种是VLAα4 (CD49d)，分子量为150 kDa，在HML‐1+细胞上表达，但不被HML‐1 mAb识别。我们得出结论，HML - 1是整合素家族的一个新成员，由β7链和一个尚未描述的人α链组成，其特征是翻译后切割10 - kDa肽。因此，HML‐1可能是小鼠抗原M290的人对应物。
The membrane antigen defined by the monoclonal antibody (mAb) HML‐1 is abundantly expressed on, and largely restricted to, the T cells which populate the intestinal epithelium. We show that the mature form of the antigen is a heterodimer comprising a 150‐kDa α chain and a 120‐kDa β chain. Direct sequencing of tryptic peptides cleaved from the purified β chain identified this polypeptide with the integrin β7 isotype. cDNA clones coding for the β7 chain have recently been isolated from T cell cDNA libraries, but the β7 chain had not been identified at the protein level. No information is available concerning the primary structure of the HML‐1 α chain. We show that this subunit is synthesized as a precursor form that undergoes, like several other integrin α subunits, a post‐translational cleavage of a peptide bond. Among the 11 human integrin α chains previously identified, 10 have biochemical features and/or a distribution different from those of HML‐1 α. One, VLAα4 (CD49d), has a molecular mass of 150 kDa and is expressed on HML‐1+ cells but is not recognized by HML‐1 mAb. We conclude that HML‐1 is a novel member of the integrin family made of the β7 chain and of an as‐yet‐undescribed human α chain characterized by the post‐translational cleavage of a 10‐kDa peptide. HML‐1 is, thus, probably the human counterpart of the mouse antigen M290.
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