Yeast KEX2 endopeptidase correctly cleaves a neuroendocrine prohormone in mammalian cells.
Yeast KEX2 endopeptidase correctly cleaves a neuroendocrine prohormone in mammalian cells.
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酵母 KEX2 肽链内切酶可正确裂解哺乳动物细胞中的神经内分泌激素原。
DOI：
10.1126/science.3291117
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Thorner,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thomas,G;Thorne,BA;Thomas,L;Allen,RG;Hruby,DE;Fuller,R;Thorner,J
哺乳动物细胞系（BSC-40，NG 108 -15，和GH4 C1），不能处理鼠神经内分泌肽前体阿黑皮素前体（mPOMC）时，其合成是由牛痘病毒载体的指导下，与第二个重组牛痘病毒携带的酵母KEX 2基因，其编码的内肽酶，切割对碱性氨基酸残基共感染。mPOMC在细胞内裂解为一组通常在体内发现的产物肽，包括成熟的γ-促脂素和β-内啡肽1 -31。在GH 4C 1细胞（大鼠垂体系）中，产物肽被掺入储存的分泌颗粒中。这些结果表明，任何特定的细胞系不能处理激素原前体是由于缺乏合适的内源性加工酶。
Mammalian cell lines (BSC-40, NG108-15, and GH4C1) that cannot process the murine neuroendocrine peptide precursor prepro-opiomelanocortin (mPOMC) when its synthesis is directed by a vaccinia virus vector were coinfected with a second recombinant vaccinia virus carrying the yeastKEX2gene, which encodes an endopeptidase that cleaves at pairs of basic amino acid residues. mPOMC was cleaved intracellularly to a set of product peptides normally found in vivo, including mature γ-lipotropin and β-endorphin1-31. In GH4C1cells (a rat pituitary line), product peptides were incorporated into stored secretory granules. These results suggest that the inability of any particular cell line to process a prohormone precursor is due to the absence of a suitable endogenous processing enzyme.
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