Structural basis of AimP signaling molecule recognition by AimR in Spbeta group of bacteriophages
Structural basis of AimP signaling molecule recognition by AimR in Spbeta group of bacteriophages
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Spbeta噬菌体中AimR识别AimP信号分子的结构基础
DOI：
10.1007/s13238-018-0588-6
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发表时间：
2018-11
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ouyang Songying
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhen Xiangkai;Zhou Huan;Ding Wei;Zhou Biao;Xu Xiaolong;Perčulija Vanja;Chen Chun-Jung;Chang Ming-Xian;Choudhary Muhammad Iqbal;Ouyang Songying
群体感应（QS）是细菌中广泛存在的现象，其使它们能够通过产生和响应小信号分子参与细胞间通讯，从而根据群体密度同步改变它们的行为（Singh等人，2000;米勒和Bassler，2001）。通过QS，细菌协调诸如毒力因子的表达（Slamti和Lereclus，2002）、生物膜形成（Parashar等人，2011）、孢子形成（佩雷戈等人，1996）、缀合（Kozlowicz等人，2006），抗生素合成（米勒和Bassler，2001; Whiteley等人，2017）等。在革兰氏阳性菌中，QS主要由一个称为RRNPP的胞质肽感应调节因子家族控制，该家族以其代表性成员命名，即Rap、Rgg、NprR、PlcR和PrgX。已报道的RRNPP成员的结构（Parashar等人，2011; Gallego del Sol和Marina，2013; Parashar等人，2013）显示了具有N-末端螺旋-转角-螺旋（HTH）基序DNA结合结构域（DBD）、含有用于信号肽结合和寡聚化的元件的C-末端三肽重复（TPR）结构域和连接两个结构域的短接头螺旋的双结构域结构。尽管这些调节剂具有保守的三级结构，但结构分析揭示了激活机制和分子策略的意外多样性，这些机制和分子策略将肽诱导的变构与基因表达偶联（Do和Kumaraswami，2016）。值得注意的是，最近的报道描述了使用QS系统来调节芽孢杆菌感染的温和型嗜热链球菌3 T和SP β进入裂解或溶原循环（Erez et al.，2017年）。这个系统被称为arbitrium，让人想起在革兰氏阳性细菌中发现的RRNPP介导的QS，并且是噬菌体中QS的第一个已知例子。Arbitrium系统包含三个噬菌体基因：（1）AimP，编码在细胞外加工成6个氨基酸的信号肽的肽，（2）AimR，编码AimP的细胞内受体，其被预测为在结构上类似于RRNPP调节剂（图1A），和（3）AimX，编码推定的长非编码DNA，其充当溶原性的负调节剂（Erez等人，2017年）。期间
Quorum sensing (QS) is a widespread phenomenon in bacteria which enables them to participate in cell-to-cell communication by producing and responding to small signal molecules, thus synchronously altering their behavior depending on population density (Singh et al., 2000; Miller and Bassler, 2001). Through QS, bacteria coordinate processes such as expression of virulence factors (Slamti and Lereclus, 2002), biofilm formation (Parashar et al., 2011), sporulation (Perego et al., 1996), conjugation (Kozlowicz et al., 2006), antibiotic synthesis (Miller and Bassler, 2001; Whiteley et al., 2017) etc.In Gram-positive bacteria, QS is mainly controlled by a family of cytosolic peptide-sensing regulators known as RRNPP, which is named for its representative members, ie, Rap, Rgg, NprR, PlcR and PrgX. The reported structures of RRNPP members (Parashar et al., 2011; Gallego del Sol and Marina, 2013; Parashar et al., 2013) show a two-domain structure with an N-terminal helix-turn-helix (HTH) motif DNA-binding domain (DBD), a C-terminal tetratricopeptide repeat (TPR) domain containing the elements for signal peptide binding and oligomerization, and a short linker helix connecting the two domains. Despite the conserved tertiary structure of these regulators, structural analyses reveal unexpected diversity in the mechanism of activation and molecular strategies that couple the peptide-induced allostery to gene expression (Do and Kumaraswami, 2016). Remarkably, a recent report described the use of a QS system for regulation of entry into lytic or lysogenic cycle by the Bacillus-infecting temperate phages phi3T and SPbeta (Erez et al., 2017). This system, termed arbitrium, is reminiscent of RRNPP-mediated QS found in Gram-positive bacteria, and is the first known example of QS in bacteriophages. The arbitrium system comprises three phage genes:(1) AimP, encoding the peptide that is processed into a 6 aa signaling peptide extracellularly,(2) AimR, encoding the intracellular receptor of AimP that is predicted to be structurally similar to RRNPP regulators (Fig. 1 A), and (3) AimX, encoding a putative long non-coding DNA that functions as the negative regulator of lysogeny (Erez et al., 2017). During
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