Anionic Oligothiophenes Compete for Binding of X-34 but not PIB to Recombinant Aβ Amyloid Fibrils and Alzheimer's Disease Brain-Derived Aβ.
Anionic Oligothiophenes Compete for Binding of X-34 but not PIB to Recombinant Aβ Amyloid Fibrils and Alzheimer's Disease Brain-Derived Aβ.
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阴离子寡聚噻吩竞争X-34而非PIB与重组Aβ淀粉样原纤维和阿尔茨海默病脑源性Aβ的结合。
DOI：
10.1002/chem.201604583
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发表时间：
2016-12-19
影响因子：
4.3
通讯作者：
Nilsson, K. Peter R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Back, Marcus;Appelqvist, Hanna;LeVine, Harry, III;Nilsson, K. Peter R.
由淀粉样蛋白-β（Aβ）组成的沉积物是阿尔茨海默病（AD）的病理学标志之一，靶向这些聚集物质的小疏水配体在临床上用于AD的诊断。在本文中，我们观察到阴离子低聚噻吩有效地从重组Aβ淀粉样蛋白纤维和阿尔茨海默病脑源性Aβ中置换X-34（一种刚果红类似物），但不能置换匹兹堡化合物B（PI B）。 总的来说，我们预见寡聚噻吩支架提供了开发仅在人类AD脑中发现的Aβ病理学的新型高亲和力配体的可能性，靶向与PIB不同的位点。
Deposits comprised of amyloid‐β (Aβ) are one of the pathological hallmarks of Alzheimer's disease (AD) and small hydrophobic ligands targeting these aggregated species are used clinically for the diagnosis of AD. Herein, we observed that anionic oligothiophenes efficiently displaced X‐34, a Congo Red analogue, but not Pittsburgh compound B (PIB) from recombinant Aβ amyloid fibrils and Alzheimer's disease brain‐derived Aβ. Overall, we foresee that the oligothiophene scaffold offers the possibility to develop novel high‐affinity ligands for Aβ pathology only found in human AD brain, targeting a different site than PIB.
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影响因子：
3.2
作者：
Klingstedt T;Aslund A;Simon RA;Johansson LB;Mason JJ;Nyström S;Hammarström P;Nilsson KP
通讯作者：
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作者：
Nesterov, EE;Skoch, J;Swager, TM
通讯作者：
Swager, TM
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作者：
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通讯作者：
Aguzzi, Adriano
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Klingstedt, Therese;Shirani, Hamid;Aslund, K. O. Andreas;Cairns, Nigel J.;Sigurdson, Christina J.;Goedert, Michel;Nilsson, K. Peter R.
通讯作者：
Nilsson, K. Peter R.
影响因子：
4.2
作者：
LeVine H 3rd;Walker LC
通讯作者：
Walker LC