Structural insights into the molecular ruler mechanism of the endoplasmic reticulum aminopeptidase ERAP1.
Structural insights into the molecular ruler mechanism of the endoplasmic reticulum aminopeptidase ERAP1.
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DOI：
10.1038/srep00186
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发表时间：
2011
影响因子：
4.6
通讯作者：
Guo, Hwai-Chen
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gandhi, Amit;Lakshminarasimhan, Damodharan;Sun, Yixin;Guo, Hwai-Chen
内质网氨肽酶1（ERAP 1）是免疫系统的重要组成部分，因为它修剪肽前体并产生N-限制性表位。为了研究ERAP 1的独特性质的长度和序列依赖性的抗原前体加工，我们报告了2.3 μ m分辨率的ERAP 1调控结构域的复杂结构。我们的研究揭示了ERAP 1的结合构象的羧基末端的肽，从而提供了直接的证据的分子统治者的机制。
Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 (ERAP1) is an essential component of the immune system, because it trims peptide precursors and generates the N--restricted epitopes. To examine ERAP1's unique properties of length- and sequence-dependent processing of antigen precursors, we report a 2.3 Å resolution complex structure of the ERAP1 regulatory domain. Our study reveals a binding conformation of ERAP1 to the carboxyl terminus of a peptide, and thus provides direct evidence for the molecular ruler mechanism.
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影响因子：
30.5
作者：
Serwold, T;Gaw, S;Shastri, N
通讯作者：
Shastri, N
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
64.8
作者：
COLLINS, EJ;GARBOCZI, DN;WILEY, DC
通讯作者：
WILEY, DC
影响因子：
2.7
作者：
Hattori, A;Matsumoto, H;Tsujimoto, M
通讯作者：
Tsujimoto, M
影响因子：
64.8
作者：
Serwold, T;Gonzalez, F;Shastri, N
通讯作者：
Shastri, N