Examining the Bases of the J3⁄4 Domain of Escherichia coli Ribonuclease P
Examining the Bases of the J3⁄4 Domain of Escherichia coli Ribonuclease P
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检查大肠杆菌核糖核酸酶 P J3⁄4 结构域的碱基
DOI：
10.1271/bbb.68.1388
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Y. Kikuchi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Terumichi Tanaka;T. Ando;S. Haga;Y. Kikuchi
我们制备了大肠杆菌核糖核酸酶P（RNase P）的J3⁄4和P4结构域的几种突变体：A62 G、A62 U、G63 C/G64 C、A65 G、A67 G、U69 A、U69 G、U69 C、U69Δ和U69 UU。在不同浓度的镁离子的核酶和全酶反应的比较表明，在P4结构域中的U69处的凸起的存在是重要的全酶。结果还表明，J3⁄4结构域中的保守碱基G63和G64对于有效的核酶反应是重要的，但在蛋白质组分存在时是可替换的。我们的数据表明，J3/4和P4结构域中的碱基对金属离子显示出不同的反应，这些反应受到蛋白质组分存在的影响。
We prepared several mutants of the J3⁄4 and P4 domains of Escherichia coli ribonuclease P (RNase P): A62G, A62U, G63C/G64C, A65G, A67G, U69A, U69G, U69C, U69Δ, and U69UU. Comparison of the ribozyme and holo enzyme reactions at various concentrations of magnesium ions showed that the presence of a bulge at U69 in the P4 domain was important in the holo enzyme. The results also showed that the conserved bases G63 and G64 in the J3⁄4 domain were important for efficient ribozyme reactions but were replaceable in the presence of the protein component. Our data showed that the bases in the J3⁄4 and P4 domains displayed different responses to the metal ions that were affected by the presence of the protein component.
影响因子：
5.6
作者：
Kaye, NM;Zahler, NH;Harris, ME
通讯作者：
Harris, ME
影响因子：
4.5
作者：
Frank, DN;Adami, C;Pace, NR
通讯作者：
Pace, NR
RNase P RNA 的 NAIM 和位点特异性官能团修饰分析：保守的 P1-P4 多螺旋连接内的镁依赖性结构有助于催化。
影响因子：
2.9
作者：
Kaye,NicholasM;Christian,EricL;Harris,MichaelE
通讯作者：
Harris,MichaelE