Different dynamical effects in mesophilic and hyperthermophilic dihydrofolate reductases.
Different dynamical effects in mesophilic and hyperthermophilic dihydrofolate reductases.
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DOI：
10.1021/ja502673h
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发表时间：
2014-05-14
影响因子：
15
通讯作者：
Allemann, Rudolf K.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Luk, Louis Y. P.;Loveridge, E. Joel;Allemann, Rudolf K.
用同位素取代（15N，13C，2H）方法研究了超嗜热菌海栖热袍菌（Thermotogamaritima，TmDHFR）二氢叶酸还原酶催化反应中蛋白质动力学的作用。与以前研究的所有其他酶反应相反，包括来自大肠杆菌的DHFR（EcDHFR），其同位素取代导致反应性降低，氢化物转移步骤的速率常数不受TmDHFR的同位素取代的影响。因此，TmDHFR似乎缺乏蛋白质运动与反应坐标的偶联，而这种偶联已经被鉴定用于EcDHFR催化。显然，动力学耦合并不是影响酶催化效率的普遍现象。
The role of protein dynamics in the reaction catalyzed by dihydrofolate reductase from the hyperthermophile Thermotoga maritima (TmDHFR) has been examined by enzyme isotope substitution (15N, 13C, 2H). In contrast to all other enzyme reactions investigated previously, including DHFR from Escherichia coli (EcDHFR), for which isotopic substitution led to decreased reactivity, the rate constant for the hydride transfer step is not affected by isotopic substitution of TmDHFR. TmDHFR therefore appears to lack the coupling of protein motions to the reaction coordinate that have been identified for EcDHFR catalysis. Clearly, dynamical coupling is not a universal phenomenon that affects the efficiency of enzyme catalysis.
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影响因子：
4.8
作者：
Cleland, WW
通讯作者：
Cleland, WW
DOI：
10.1126/science.1198542
发表时间：
2011-04-08
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Bhabha G;Lee J;Ekiert DC;Gam J;Wilson IA;Dyson HJ;Benkovic SJ;Wright PE
通讯作者：
Wright PE
影响因子：
15
作者：
Ruiz-Pernia JJ;Luk LY;García-Meseguer R;Martí S;Loveridge EJ;Tuñón I;Moliner V;Allemann RK
通讯作者：
Allemann RK
影响因子：
56.9
作者：
Boehr, David D.;McElheny, Dan;Wright, Peter E.
通讯作者：
Wright, Peter E.
影响因子：
3.2
作者：
Loveridge, E. Joel;Maglia, Giovanni;Allemann, Rudolf K.
通讯作者：
Allemann, Rudolf K.