Cryo-EM structure of human mitochondrial HSPD1.
Cryo-EM structure of human mitochondrial HSPD1.
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DOI：
10.1016/j.isci.2020.102022
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发表时间：
2021-01-22
期刊：
影响因子：
5.8
通讯作者：
Muench SP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Klebl DP;Feasey MC;Hesketh EL;Ranson NA;Wurdak H;Sobott F;Bon RS;Muench SP
伴侣蛋白在所有生物体中折叠新合成或易位的蛋白质中发挥重要作用。细菌伴侣蛋白 GroEL 已成为理解这些蛋白质的模型系统。相比之下，人们对它的人类同源物——线粒体热休克蛋白家族成员 D1 (HSPD1) 知之甚少。在这里，我们展示了通过冷冻电子显微镜 (cryo-EM) 测定的 apo 状态下的 HSPD1 的结构。与 GroEL 不同，HSPD1 在没有辅伴侣 (HSPE1) 的情况下主要形成单环组装体。与 GroEL 的比较显示顶端区域的旋转和灵活性的增加。与已发表的 HSPD1/HSPE1 辅助伴侣蛋白复合物结构一起，这项工作深入了解了催化循环期间发生的结构变化。对 HSPD1 结构及其在复杂形成时的重排的新认识可能为针对包括胶质母细胞瘤在内的多种疾病的 HSPD1 靶向治疗的开发提供新的见解。 apo HSPD1 伴侣复合物的第一个冷冻电镜结构 质谱分析显示 HSPD-1 的 7、8、15 和 16 聚体的存在 除了单环之外，HSPD-1 还可以形成不寻常的倒环结构 描述减轻择优取向的网格制备条件 分子生物学；分子结构
Chaperonins play an important role in folding newly synthesized or translocated proteins in all organisms. The bacterial chaperonin GroEL has served as a model system for the understanding of these proteins. In comparison, its human homolog, known as mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1) is poorly understood. Here, we present the structure of HSPD1 in the apo state determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM). Unlike GroEL, HSPD1 forms mostly single ring assemblies in the absence of co-chaperonin (HSPE1). Comparison with GroEL shows a rotation and increased flexibility of the apical domain. Together with published structures of the HSPD1/HSPE1 co-chaperonin complex, this work gives insight into the structural changes that occur during the catalytic cycle. This new understanding of HSPD1 structure and its rearrangements upon complex formation may provide new insights for the development of HSPD1-targeting treatments against a diverse range of diseases including glioblastoma. First cryo-EM structure of the apo HSPD1 chaperone complex Mass spectrometry has shown the presence of 7, 8, 15, and 16-mers of HSPD-1 In addition to a single ring, HSPD-1 can form an unusual inverted ring architecture Describe grid preparation conditions that alleviate preferred orientation Molecular Biology; Molecular Structure
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影响因子：
3
作者：
Pettersen, EF;Goddard, TD;Ferrin, TE
通讯作者：
Ferrin, TE
DOI：
10.1107/s0907444909042073
发表时间：
2010-01
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Chen VB;Arendall WB 3rd;Headd JJ;Keedy DA;Immormino RM;Kapral GJ;Murray LW;Richardson JS;Richardson DC
通讯作者：
Richardson DC
DOI：
10.1107/s2059798319011471
发表时间：
2019-10-01
影响因子：
2.2
作者：
Liebschner, Dorothee;Afonine, Pavel V.;Adams, Paul D.
通讯作者：
Adams, Paul D.
影响因子：
64.8
作者：
CHENG, MY;HARTL, FU;HORWICH, AL
通讯作者：
HORWICH, AL
影响因子：
9.8
作者：
Magen, Daniella;Georgopoulos, Costa;Mandel, Hanna
通讯作者：
Mandel, Hanna