Protein folding and maturation in a cell-free system.
Protein folding and maturation in a cell-free system.
复制标题
无细胞系统中的蛋白质折叠和成熟。
DOI:
10.1139/bcb-76-5-867
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发表时间:
1998
期刊:
影响因子:
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通讯作者:
Helenius,A
中科院分区:
文献类型:
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作者:
Hebert,DN;Zhang,JX;Helenius,A
Des systèmes cellulaires réduits ont fourni des outils importants pour étudier des processus cellulaires complexes. Dans cet article, nous décrivons l'oxydation, l'oligomérisation et la liaison à un chaperon d'une glycoprotéine, l'hémagglutinine du virus influenza, dans un système acellulaire. Ce système acellulaire, constitué de microsomes du réticulum endoplasmique rugueux et d'un extrait de réticulocytes, permet la maturation complète de hémagglutinine à partir de l'intermédiaire oxydé le plus précoce jusqu'à l'homo-oligomère mature. La formation de ponts disulfure et l'oligomérisation de hémagglutinine sont fonction du temps et de la température. L'association de la clanexine et de la calréticuline, des chaperons moléculaires, à hémagglutinine ressemble à leur association avec les chaînes polypeptidiques naissantes, en cours d'élongation, attachées aux ribosomes dans les cellules vivantes. De plus, une méthode permettant la translocation de la protéine dans des microsomes ayant leur lumière vide est décrite. Donc, ce système acellulaire fournit un moyen efficace d'étudier le processus de maturation biologique d'une protéine traversant la voie de sécrétion.Mots clés: repliement des protéines, réticulum endoplasmique, chaperons moléculaires.[Traduit par la Rédaction]