Autophosphorylation of the Fes Tyrosine Kinase
Autophosphorylation of the Fes Tyrosine Kinase
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Fes 酪氨酸激酶的自磷酸化
DOI：
--
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发表时间：
1996
影响因子：
4.8
通讯作者：
T. Smithgall
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Rogers;Renee D. Read;Jianze Li;K. Peters;T. Smithgall
人c-fes原癌基因编码与多种造血细胞因子受体相关的细胞质酪氨酸激酶（Fes）。Fes酪氨酸自磷酸化位点可以调节激酶活性并募集具有SH 2结构域的下游信号蛋白。本地化的Fes自磷酸化位点，全长Fes和缺失突变体缺乏的独特的N-末端或SH 2结构域的自磷酸化在体外和CNBr切割分析。10和4 kDa的相同的磷酸肽产生的所有三种蛋白质，定位的酪氨酸自磷酸化位点的C-末端激酶结构域。取代激酶结构域酪氨酸残基713或811与苯丙氨酸导致的损失的10-和4-kDa的磷酸肽，分别确定这些酪氨酸在体外自磷酸化位点。从32 PO 4标记的293 T细胞中分离的Fes的CNBr切割分析表明，Tyr-713和Tyr-811也在体内自磷酸化。Tyr-713的突变降低了Tyr-811的自磷酸化和Bcr的转磷酸化，Bcr是最近鉴定的Fes底物，支持Tyr-713的主要调节作用。野生型Fes转磷酸化酪氨酸-713和酪氨酸-811上的激酶失活的Fes突变体，表明Fes自身磷酸化通过类似于受体酪氨酸激酶的分子间机制发生。
The human c-fes proto-oncogene encodes a cytoplasmic tyrosine kinase (Fes) that is associated with multiple hematopoietic cytokine receptors. Fes tyrosine autophosphorylation sites may regulate kinase activity and recruit downstream signaling proteins with SH2 domains. To localize the Fes autophosphorylation sites, full-length Fes and deletion mutants lacking either the unique N-terminal or SH2 domain were autophosphorylated in vitro and analyzed by CNBr cleavage. Identical phosphopeptides of 10 and 4 kDa were produced with all three proteins, localizing the tyrosine autophosphorylation sites to the C-terminal kinase domain. Substitution of kinase domain tyrosine residues 713 or 811 with phenylalanine resulted in a loss of the 10- and 4-kDa phosphopeptides, respectively, identifying these tyrosines as in vitro autophosphorylation sites. CNBr cleavage analysis of Fes isolated from 32PO4-labeled 293T cells showed that Tyr-713 and Tyr-811 are also autophosphorylated in vivo. Mutagenesis of Tyr-713 reduced both autophosphorylation of Tyr-811 and transphosphorylation of Bcr, a recently identified Fes substrate, supporting a major regulatory role for Tyr-713. Wild-type Fes transphosphorylated a kinase-inactive Fes mutant on Tyr-713 and Tyr-811, suggesting that Fes autophosphorylation occurs via an intermolecular mechanism analogous to receptor tyrosine kinases.
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p93c-fes 蛋白酪氨酸激酶体外磷酸化 ras GTP 酶激活蛋白 (GAP)，并通过 SH2 结构域依赖性机制形成 GAP-fes 复合物。
影响因子：
2.9
作者：
Hjermstad,SJ;Briggs,SD;Smithgall,TE
通讯作者：
Smithgall,TE
通过 src 同源 2 结构域和主要自磷酸化位点 (Tyr-713) 调节人 c-fes 蛋白酪氨酸激酶 (p93c-fes)。
影响因子：
8
作者：
Hjermstad,SJ;Peters,KL;Briggs,SD;Glazer,RI;Smithgall,TE
通讯作者：
Smithgall,TE
DOI：
10.1073/pnas.91.11.4683
发表时间：
1994-05-24
影响因子：
11.1
作者：
COREY, SJ;BURKHARDT, AL;TWEARDY, DJ
通讯作者：
TWEARDY, DJ
c-fes 原癌基因产物与 IL-4 受体的相互作用。
DOI：
--
发表时间：
1994
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Izuhara,K;Feldman,RA;Greer,P;Harada,N
通讯作者：
Harada,N
人 c-fes 原癌基因蛋白酪氨酸激酶 cDNA 的构建及其在杆状病毒系统中的表达。
影响因子：
2.9
作者：
Smithgall,TE;Goswami,BB;Nagashfar,Z;Ahmad,S;Glazer,RI
通讯作者：
Glazer,RI