Loosening of Lipid Packing by Cell‐Surface Recruitment of Amphiphilic Peptides by Coiled‐Coil Tethering
Loosening of Lipid Packing by Cell‐Surface Recruitment of Amphiphilic Peptides by Coiled‐Coil Tethering
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通过卷曲螺旋束缚在细胞表面募集两亲性肽来松开脂质堆积
DOI：
10.1002/cbic.201900347
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
Futaki Shiroh
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sakai Takayuki;Kawano Kenichi;Iino Masatomo;Takeuchi Toshihide;Imanishi Miki;Futaki Shiroh
脂质堆积对细胞膜的形成和结构动力学有很大影响。因此，调节脂质堆积的技术可能能够改变细胞功能和事件。据报道，源自 epsin-1 (EpN18) N 端片段的 18 残基两亲性螺旋肽可诱导正膜曲率并松开细胞膜中的脂质堆积。在这项研究中，表明与亮氨酸拉链肽 K4 交联的 EpN18 通过与细胞表面表达的 E3 亮氨酸拉链片段相互作用而被招募到细胞表面。细胞表面束缚显着增强了脂质堆积的松动，从而促进了八精氨酸的膜易位。通过使用膜环境敏感染料 2-羟基-3-{2-[(2-羟乙基)二甲基氨基]乙基}-4-{2-[6-(二丁基氨基)-2-萘基]乙烯基}吡啶鎓二溴化物 (di-4-ANEPPDHQ) 分析广义偏振值，也证实了 EpN18 脂质堆积的松动。因此，这种方法显示出控制脂质堆积和相关细胞事件的希望。
Lipid packing has a strong influence on the formation and structural dynamics of cell membranes. Techniques to modulate lipid packing may thus enable modification of cellular functions and events. An 18‐residue amphiphilic helical peptide derived from the N‐terminal segment of epsin‐1 (EpN18) is reported to induce positive membrane curvature and to loosen lipid packing in the cell membrane. In this study, it is shown that EpN18, crosslinked to a leucine‐zipper peptide K4, is recruited to the cell surface by interacting with a cell‐surface‐expressed E3 leucine‐zipper segment. Cell‐surface tethering markedly enhanced loosening of lipid packing, which led to the promotion of membrane translocation of octaarginine. The loosening of lipid packing by EpN18 was also confirmed by analyzing the generalized polarization value with a membrane‐environment‐sensitive dye, 2‐hydroxy‐3‐{2‐[(2‐hydroxyethyl)dimethylamino]ethyl}‐4‐{2‐[6‐(dibutylamino)‐2‐naphthyl]ethenyl}pyridiniumdibromide (di‐4‐ANEPPDHQ). This approach thus shows promise for the control of lipid packing and related cellular events.
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作者：
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DOI：
--
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作者：
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Das SL