Schizosaccharomyces pombe Pak-related protein, Pak1p/Orb2p, phosphorylates myosin regulatory light chain to inhibit cytokinesis.
Schizosaccharomyces pombe Pak-related protein, Pak1p/Orb2p, phosphorylates myosin regulatory light chain to inhibit cytokinesis.
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DOI：
10.1083/jcb.200806127
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发表时间：
2008-12-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Balasubramanian M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Loo TH;Balasubramanian M
p21激活的激酶（Paks）已在多种真核细胞中被鉴定为鸟苷三磷酸酶Cdc 42家族的关键效应子。Pak激酶在调节丝状肌动蛋白细胞骨架中起重要作用。在这项研究中，我们描述了粟酒裂殖酵母Pak相关蛋白Pak 1 p/Orb 2 p在胞质分裂中的功能。Pak 1 p在有丝分裂和胞质分裂期间定位于肌动球蛋白环。Pak 1 p功能的丧失导致细胞质分裂加速。Pak 1 p介导体内肌球蛋白II调节轻链Rlc 1 p丝氨酸残基35和36的磷酸化。有趣的是，Pak 1 p功能的丧失或Rlc 1 p的丝氨酸35和丝氨酸36被丙氨酸取代，从而模拟Rlc 1 p的去磷酸化状态，导致有丝分裂和胞质分裂的协调缺陷。这项研究揭示了涉及Pak 1 p激酶的新机制，有助于确保胞质分裂的保真度。
p21-activated kinases (Paks) have been identified in a variety of eukaryotic cells as key effectors of the Cdc42 family of guanosine triphosphatases. Pak kinases play important roles in regulating the filamentous actin cytoskeleton. In this study, we describe a function for the Schizosaccharomyces pombe Pak-related protein Pak1p/Orb2p in cytokinesis. Pak1p localizes to the actomyosin ring during mitosis and cytokinesis. Loss of Pak1p function leads to accelerated cytokinesis. Pak1p mediates phosphorylation of myosin II regulatory light chain Rlc1p at serine residues 35 and 36 in vivo. Interestingly, loss of Pak1p function or substitution of serine 35 and serine 36 of Rlc1p with alanines, thereby mimicking a dephosphorylated state of Rlc1p, leads to defective coordination of mitosis and cytokinesis. This study reveals a new mechanism involving Pak1p kinase that helps ensure the fidelity of cytokinesis.
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