Direct contacts between conserved motifs of different subunits provide major contribution to active site organization in human and mycobacterial dUTPases.
Direct contacts between conserved motifs of different subunits provide major contribution to active site organization in human and mycobacterial dUTPases.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2010.05.018
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发表时间：
2010-07-16
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Vértessy BG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Takács E;Nagy G;Leveles I;Harmat V;Lopata A;Tóth J;Vértessy BG
dUTPases对基因组完整性至关重要。最近的结果允许保守残基的作用的表征。在这里，我们分析了Asp/Asn突变的保守基序I的人和分枝杆菌dUTPases，其中的Asp残基以前参与镁离子配位。我们的研究结果的瞬态/稳态动力学，配体结合和1.80的突变分枝杆菌酶的分辨率结构，与野生型和C-末端截短的结构相比，认为这个残基有一个重要的作用，在提供内部和亚基间的接触，但不是必不可少的Mg 2+住宿。我们的结论是，除了保守的基序在底物住宿的作用，直接亚基之间的相互作用的活性位点残基从不同的保守基序的蛋白质原子是至关重要的酶的功能。
dUTPases are essential for genome integrity. Recent results allowed characterization of the role of conserved residues. Here we analyzed the Asp/Asn mutation within conserved Motif I of human and mycobacterial dUTPases, wherein the Asp residue was previously implicated in Mg2+-coordination. Our results on transient/steady-state kinetics, ligand-binding and a 1.80 Å-resolution structure of the mutant mycobacterial enzyme, in comparison with wild type and C-terminally truncated structures, argue that this residue has a major role in providing intra- and intersubunit contacts, but is not essential for Mg2+ accommodation. We conclude that in addition to the role of conserved motifs in substrate accommodation, direct subunit interaction between protein atoms of active site residues from different conserved motifs are crucial for enzyme function.
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影响因子：
18.3
作者：
Vertessy, Beata G.;Toth, Judit
通讯作者：
Toth, Judit
影响因子：
4.8
作者：
Kovári, J;Barabás, O;Vértessy, BG
通讯作者：
Vértessy, BG
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
4.8
作者：
Barabás, O;Pongrácz, V;Vertessy, BG
通讯作者：
Vertessy, BG
影响因子：
11.4
作者：
GADSDEN, MH;MCINTOSH, EM;HAYNES, RH
通讯作者：
HAYNES, RH