An alpha-helical domain in hemoglobin regulated by the proximal histidine.
An alpha-helical domain in hemoglobin regulated by the proximal histidine.
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血红蛋白中受近端组氨酸调节的 α 螺旋结构域。
DOI：
10.1021/bi00266a026
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发表时间：
1982
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Kowalczyk,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bucci,E;Kowalczyk,J
材料与方法用Teale（1959）的方法从人血红蛋白中制备脱辅基血红蛋白。其浓度通过使用E= 0.85 mL mg-1 cm-1在280 nm下在0.1 M NaOH中进行比色测定。将pH 7.0的2 M磷酸盐缓冲液与溶解在0.01M NaOH中的1.5化学计量当量的Zn-血红素重新混合。将混合物在冷的环境中放置过夜，然后通过用0.01M磷酸盐缓冲液（pH6.4）平衡的Sephadex G-25过滤，并吸附在用相同缓冲液平衡的CM-纤维素柱上。在pH 6.1的0.01 M磷酸盐缓冲液和pH 7.5的0.04 M磷酸盐缓冲液上以等体积进行梯度洗脱。收集主要部分并储存在寒冷、黑暗中。
Materials and MethodsApohemoglobin was prepared from human hemoglobin by the method of Teale (1959). Its concentration was determined spectrophotometrically by using E= 0.85 mL mg" 1 cm" 1 at 280 nm in 0.1 M NaOH.Apohemoglobin in0. 2 M phosphate buffer at pH 7.0 was recombined with 1.5 stoichiometric equivalents of Zn-heme dissolved in 0.01 M NaOH. The mixture was left overnight in the cold, and then it was filtered through Sephadex G-25 equilibrated with 0.01 M phosphate buffer at pH 6.4 and absorbed on a CM-cellulose column equilibrated with the same buffer. A gradient elution was performed with equal volumes on 0.01 M phosphate buffer at pH 6.1 and 0.04 phosphate buffer at pH 7.5. The main fraction was collected and stored in the cold, in the dark.
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血红蛋白结构的研究：III．
DOI：
10.1016/0926-6577(64)90009-9
发表时间：
1964
期刊：
Biochimica et Biophysica Acta
影响因子：
--
作者：
E. Antonini;M. Brunori;A. Caputo;E. Chiancone;A. Fanelli;J. Wyman
通讯作者：
J. Wyman
修饰蛋白质和肽的构象研究。
影响因子：
2.9
作者：
S. Andres;M. Atassi
通讯作者：
M. Atassi
影响因子：
5.6
作者：
BALDWIN, J;CHOTHIA, C
通讯作者：
CHOTHIA, C
人血红蛋白β亚基及其精氨酰-COOH肽的构象研究。
影响因子：
2.9
作者：
C. Bucci;E. Bucci
通讯作者：
E. Bucci
含有游离碱和锌原卟啉 IX 的混合血红蛋白的荧光研究。
影响因子：
2.9
作者：
J. J. Leonard;T. Yonetani;J. Callis
通讯作者：
J. Callis