Plasmon resonance studies of agonist/antagonist binding to the human delta-opioid receptor: new structural insights into receptor-ligand interactions.
Plasmon resonance studies of agonist/antagonist binding to the human delta-opioid receptor: new structural insights into receptor-ligand interactions.
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与人δ-阿片受体结合的激动剂/拮抗剂的等离子共振研究：受体-配体相互作用的新结构见解。
DOI：
10.1016/s0006-3495(00)76489-7
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发表时间：
2000
影响因子：
3.4
通讯作者：
Tollin,G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Salamon,Z;Cowell,S;Varga,E;Yamamura,HI;Hruby,VJ;Tollin,G
用耦合等离子体-波导共振光谱研究了固定在固体支持脂质双层中的克隆人δ-阿片受体与配体结合时的结构变化。这种高度灵敏的技术直接监测各向异性薄膜中发生的质量密度、构象和分子取向变化，并可以直接确定结合常数。虽然激动剂结合和拮抗剂结合受体导致蛋白脂质膜内分子有序化的增加，但只有激动剂结合诱导膜厚度和分子堆积密度的增加。这是脂质和受体成分内发生的垂直于双层平面的质量运动的结果。这些结果与涉及跨膜螺旋方向变化的受体功能模型一致。
Structural changes accompanying the binding of ligands to the cloned humanδ-opioid receptor immobilized in a solid-supported lipid bilayer have been investigated using coupled plasmon-waveguide resonance spectroscopy. This highly sensitive technique directly monitors mass density, conformation, and molecular orientation changes occurring in anisotropic thin films and allows direct determination of binding constants. Although both agonist binding and antagonist binding to the receptor cause increases in molecular ordering within the proteolipid membrane, only agonist binding induces an increase in thickness and molecular packing density of the membrane. This is a consequence of mass movements perpendicular to the plane of the bilayer occurring within the lipid and receptor components. These results are consistent with models of receptor function that involve changes in the orientation of transmembrane helices.
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T. Kenakin
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Salamon,Z;Wang,Y;Brown,MF;Macleod,HA;Tollin,G
通讯作者：
Tollin,G
DOI：
10.1073/pnas.80.19.5871
发表时间：
1983-01-01
期刊：
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA-BIOLOGICAL SCIENCES
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--
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