Newly folded substrates inside the molecular cage of the HtrA chaperone DegQ.
Newly folded substrates inside the molecular cage of the HtrA chaperone DegQ.
复制标题
DOI：
10.1038/nsmb.2210
复制
发表时间：
2012-01-15
影响因子：
16.8
通讯作者：
Saibil, Helen R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Malet, Helene;Canellas, Flavia;Sawa, Justyna;Yan, Jun;Thalassinos, Konstantinos;Ehrmann, Michael;Clausen, Tim;Saibil, Helen R.
HtrA蛋白家族结合了分子伴侣和蛋白酶活性，并且对于许多生物体中的蛋白质质量控制是必不可少的。虽然HtrA蛋白的蛋白水解功能的机制已被详细分析，其伴侣活性仍然很差的特点。在这里，我们描述了大肠杆菌DegQ在其12-和24-mer状态与模型底物的复杂的冷冻电子显微镜结构，提供了一个结构模型的HtrA蛋白在他们的伴侣模式。多达六种溶菌酶底物结合在DegQ 12聚体笼内，并以接近天然状态可视化。一个不对称的重建揭示了一个有序的溶菌酶的绑定到四个DegQ的原聚体。DegQ PDZ结构域位于底物密度附近，并且它们的存在是分子伴侣活性所需的。底物相互作用区域在12-和24-mer笼中出现保守，表明了伴侣功能的共同机制。
The HtrA protein family combines chaperone and protease activities and is essential for protein quality control in many organisms. Whereas the mechanisms underlying the proteolytic function of HtrA proteins have been analyzed in detail, their chaperone activity remains poorly characterized. Here we describe cryo-electron microscopic structures of Escherichia coli DegQ in its 12- and 24-mer states in complex with model substrates, providing a structural model of HtrA proteins in their chaperone mode. Up to six lysozyme substrates bind inside the DegQ 12-mer cage and are visualized in a close-to-native state. An asymmetric reconstruction reveals the binding of a well-ordered lysozyme to four DegQ protomers. DegQ PDZ domains are located adjacent to substrate density and their presence is required for chaperone activity. The substrate-interacting regions appear conserved in 12- and 24-mer cages, suggesting a common mechanism of chaperone function.
登录
查看更多内容
影响因子：
16.8
作者：
Munoz, Ines G.;Yebenes, Hugo;Montoya, Guillermo
通讯作者：
Montoya, Guillermo
影响因子：
4.8
作者：
Sawa, Justyna;Malet, Helene;Clausen, Tim
通讯作者：
Clausen, Tim
影响因子：
64.8
作者：
Clare, D. K.;Bakkes, P. J.;van Heerikhuizen, H.;van der Vies, S. M.;Saibil, H. R.
通讯作者：
Saibil, H. R.
影响因子：
64.5
作者：
Kim S;Grant RA;Sauer RT
通讯作者：
Sauer RT
影响因子：
7.4
作者：
Sobott, F;Hernández, H;Robinson, CV
通讯作者：
Robinson, CV