The low-resolution solution structure of Vibrio cholerae Hfq in complex with Qrr1 sRNA.
The low-resolution solution structure of Vibrio cholerae Hfq in complex with Qrr1 sRNA.
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DOI：
10.1093/nar/gks582
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发表时间：
2012-09-01
影响因子：
14.9
通讯作者：
Callaghan AJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Vincent HA;Henderson CA;Stone CM;Cary PD;Gowers DM;Sobott F;Taylor JEN;Callaghan AJ
在霍乱弧菌中，RNA结合蛋白和伴侣Hfq(VcHfq)有助于将法定调节RNA(Qrr)小调节RNA(SRNAs)与mRNAs的5‘非翻译区配对，从而调节毒力基因的表达。这种QrR介导的sRNA通路是一个有吸引力的抗微生物靶点，但要实现这一点，需要在分子水平上进行表征。在这里，我们使用各种生化和生物物理技术来研究VcHfq和QrR sRNAs之间的相互作用。我们发现，环状VcHfq六角体通过其近端面与QrRs 1：1化学计量比结合，并根据小角散射数据实验确定了VcHfq-Qrr络合物的分子包络，首次展示了Hfq-SRNA络合物的结构。这种结构表明，VcHfq蛋白在复杂的形成过程中不会改变形状，但RNA会改变形状，这表明VcHfq的伴侣作用是VcHfq-Qrr相互作用的关键部分。总体而言，这些研究加深了我们对VcHfq-Qrr相互作用的理解。
In Vibrio cholerae, the RNA binding protein and chaperone Hfq (VcHfq) facilitates the pairing of the quorum regulatory RNA (Qrr) small regulatory RNAs (sRNAs) to the 5′ untranslated regions of the mRNAs for a number of global regulators that modulate the expression of virulence genes. This Qrr-mediated sRNA circuit is an attractive antimicrobial target, but characterization at the molecular level is required for this to be realized. Here, we investigate the interactions between VcHfq and the Qrr sRNAs using a variety of biochemical and biophysical techniques. We show that the ring-shaped VcHfq hexamer binds the Qrrs with 1:1 stoichiometry through its proximal face, and the molecular envelope of the VcHfq-Qrr complex is experimentally determined from small angle scattering data to present the first structural glimpse of a Hfq-sRNA complex. This structure reveals that the VcHfq protein does not change shape on complex formation but the RNA does, suggesting that a chaperone role for VcHfq is a critical part of the VcHfq-Qrr interaction. Overall, these studies enhance our understanding of VcHfq-Qrr interactions.
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