Site-directed mutagenesis of aspartate aminotransferase from E. coli.
Site-directed mutagenesis of aspartate aminotransferase from E. coli.
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大肠杆菌天冬氨酸转氨酶的定点诱变。
DOI：
10.1016/0006-291x(85)91894-7
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发表时间：
1985
影响因子：
3.1
通讯作者：
J. Kirsch
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
B. Malcolm;J. Kirsch
从大肠杆菌中克隆到天冬氨酸转氨酶基因。coli（aspC）亚克隆到M13噬菌体中，用合成的寡核苷酸引物，采用桑格双脱氧法进行测序。使用定点诱变技术构建突变基因，其中与磷酸吡哆醛形成席夫碱的赖氨酸的密码子被编码丙氨酸的密码子取代。突变基因在Tac启动子的控制下表达，以过量产生缺乏酶活性的突变蛋白。
The gene for aspartate aminotransferase from E. coli (aspC) was subcloned into M13 phage and sequenced using the Sanger dideoxy method with synthetic oligonucleotide primers. A mutant gene was constructed using sitedirected mutagenesis techniques in which the codon for the lysine that forms the Schiffs base with pyridoxal phosphate was replaced with one coding for alanine. The mutant gene was expressed under control of the Tac promoter to overproduce a mutant protein lacking enzymatic activity.
天冬氨酸转氨甲酰酶的位点特异性诱变。
DOI：
--
发表时间：
1984
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Robey,EA;Schachman,HK
通讯作者：
Schachman,HK
通过定点诱变探讨酵母磷酸丙糖异构酶的催化机制。
影响因子：
3.9
作者：
Petsko,GA;DavenportJr,RC;Frankel,D;RaiBhandary,UL
通讯作者：
RaiBhandary,UL