Cryo EM structure of the rabies virus ribonucleoprotein complex
Cryo EM structure of the rabies virus ribonucleoprotein complex
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狂犬病病毒核糖核蛋白复合物的冷冻电镜结构
DOI：
10.1038/s41598-019-46126-7
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发表时间：
2019
影响因子：
4.6
通讯作者：
Rümenapf T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Riedel C;Vasishtan D;Pražák V;Ghanem A;Conzelmann KK;Rümenapf T
狂犬病病毒是一种重要的人畜共患病原体。它的子弹状颗粒含有一个螺旋状的核衣壳。我们使用冷冻电子断层扫描和随后的subtomograms平均，以确定其核糖核蛋白的结构。由此产生的电子密度图允许的N-蛋白质晶体结构的置信拟合，表明相邻的N-蛋白质之间的相互作用仅由N-和C-末端突出的子域（aa 1-27和aa 355-372）介导。另外的连接密度，可能稳定核糖核蛋白复合物，存在于同一螺旋圈上的相邻M蛋白密度之间以及位于相邻螺旋圈上的M蛋白和N蛋白密度之间，但不存在于不同圈的M蛋白之间，如在相关的水泡性口炎病毒（VSV）中所观察到的。对狂犬病病毒核衣壳结构的这种洞察突出了大型生物组装体令人惊讶的结构差异，即使构建模块-这里以VSV M-和N-蛋白为例-在结构上密切相关。
Rabies virus is an important zoonotic pathogen. Its bullet shaped particle contains a helical nucleocapsid. We used cryo-electron tomography and subsequent subtomogram averaging to determine the structure of its ribonucleoprotein. The resulting electron density map allowed for confident fitting of the N-protein crystal structure, indicating that interactions between neighbouring N-proteins are only mediated by N- and C-terminal protruding subdomains (aa 1–27 and aa 355–372). Additional connecting densities, likely stabilizing the ribonucleoprotein complex, are present between neighbouring M-protein densities on the same helical turn and between M- and N-protein densities located on neighbouring helical turns, but not between M-proteins of different turns, as is observed for the related Vesicular stomatitis virus (VSV). This insight into the architecture of the rabies virus nucleocapsid highlights the surprising structural divergence of large biological assemblies even if the building blocks – here exemplified by VSV M- and N-protein – are structurally closely related.
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