LOW PH INDUCES SWIVELING OF THE GLYCOPROTEIN HETERODIMERS IN THE SEMLIKI-FOREST VIRUS SPIKE COMPLEX
LOW PH INDUCES SWIVELING OF THE GLYCOPROTEIN HETERODIMERS IN THE SEMLIKI-FOREST VIRUS SPIKE COMPLEX
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DOI：
10.1016/0092-8674(95)90533-2
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发表时间：
1995-06-02
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
GOWEN, BE
中科院分区：
文献类型：
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作者：
FULLER, SD;BERRIMAN, JA;GOWEN, BE
时间分辨冷冻电子显微镜揭示了使塞姆利基森林病毒发生膜融合的构象变化的第一步。中性的pH结构显示，在棘突复合体内有一个中心空腔，板状延伸形成膜上方的一层，以及连接三聚体棘突和五聚体-六聚体成簇衣壳亚单位的成对跨膜结构域的路径。低pH处理导致受体结合亚基E2的离心性移动，E1的向心性移动以缩小中央空腔，启动E1三聚体的形成，以及E1融合序列向靶膜的延伸。
Time-resolved cryoelectron microscopy reveals the first step in the conformational changes that enable membrane fusion in Semliki Forest virus. The neutral pH structure reveals a central cavity within the spike complex, plate-like extensions forming a layer above the membrane, and the paths of the paired transmembrane domains connecting the trimeric spikes and pentamer-hexamer clustered capsid subunits. Low pH treatment results in centrifugal movement of E2, the receptor-binding subunit, centripetal movement of E1 to narrow the central cavity initiating the formation of an E1 trimer, and the extension of the E1 fusion sequence toward the target membrane.