Opening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
Opening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
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DOI：
10.1038/nsmb.1789
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发表时间：
2010-05
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
许多肌动蛋白结合蛋白含有钙调蛋白同源（CH）结构域，但这些结构域与F-肌动蛋白相互作用的方式一直存在争议。晶体结构显示α-辅肌动蛋白的串联CH结构域处于紧密的闭合构象，但这种串联CH结构域与F-肌动蛋白的复合物的解释一直不明确。我们发现α-辅肌动蛋白的串联CH结构域以开放构象与F-肌动蛋白结合，解释了导致人类疾病的突变，并表明这些结构域的开放可能是具有串联CH结构域的蛋白质的主要调控机制之一。
Many actin-binding proteins contain calponin homology (CH) domains, but the manner in which these domains interact with F-actin has been controversial. Crystal structures have shown the tandem CH domains of α-actinin to be in a compact, closed conformation, but the interpretations of complexes of such tandem CH domains with F-actin have been ambiguous. We show that the tandem CH domains of α-actinin bind to F-actin in an open conformation, explaining mutations that cause human diseases, and suggesting that the opening of these domains may be one of the main regulatory mechanisms for proteins with tandem CH domains.
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通讯作者：
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10.1083/jcb.126.2.433
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期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
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通讯作者：
DeRosier D