Identification of a novel Baeyer-Villiger monooxygenase from Acinetobacter radioresistens: close relationship to the Mycobacterium tuberculosis prodrug activator EtaA.
Identification of a novel Baeyer-Villiger monooxygenase from Acinetobacter radioresistens: close relationship to the Mycobacterium tuberculosis prodrug activator EtaA.
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DOI：
10.1111/j.1751-7915.2012.00356.x
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发表时间：
2012-11
影响因子：
5.7
通讯作者：
Gilardi G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Minerdi D;Zgrablic I;Sadeghi SJ;Gilardi G
这项工作表明，在补充有长链烷烃作为唯一能量来源的培养基上生长期间，耐辐射不动杆菌菌株S13表达编码参与烷烃亚末端氧化的Baeyer-Villiger单加氧酶（BVMO）的阿尔马基因。系统发育分析将这种新型BVMO的序列置于前体药物激活剂乙硫异烟酰胺单加氧酶（EtaA）的同一进化枝中，并且它与其他已知的I类BVMO蛋白质只有较远的关系。通过同源性建模生成的S13 BVMO 3D模型的计算机模拟分析也支持通过将乙硫异烟胺结合至活性位点而与EtaA的相似性。用纯化的酶进行的体外实验证实，这种新型BVMO确实能够进行典型的Baeyer-Villiger反应以及前药乙硫异烟胺的氧化。
This work demonstrates that Acinetobacter radioresistens strain S13 during the growth on medium supplemented with long‐chain alkanes as the sole energy source expresses almA gene coding for a Baeyer‐Villiger monooxygenase (BVMO) involved in alkanes subterminal oxidation. Phylogenetic analysis placed the sequence of this novel BVMO in the same clade of the prodrug activator ethionamide monooxygenase (EtaA) and it bears only a distant relation to the other known class I BVMO proteins. In silico analysis of the 3D model of the S13 BVMO generated by homology modelling also supports the similarities with EtaA by binding ethionamide to the active site. In vitro experiments carried out with the purified enzyme confirm that this novel BVMO is indeed capable of typical Baeyer‐Villiger reactions as well as oxidation of the prodrug ethionamide.
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