Thermal melt circular dichroism spectroscopic studies for identifying stabilising amphipathic molecules for the voltage-gated sodium channel NavMs.
Thermal melt circular dichroism spectroscopic studies for identifying stabilising amphipathic molecules for the voltage-gated sodium channel NavMs.
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DOI：
10.1002/bip.23067
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发表时间：
2018-08
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Wallace BA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ireland SM;Sula A;Wallace BA
纯化的整合膜蛋白需要两亲性分子来维持它们在水溶液中的溶解度。这些复合物，反过来，在研究中使用的蛋白质结构的各种生物物理和结构技术，包括光谱学，晶体学和冷冻电子显微镜。通常使用的两亲物是去污剂分子，但最近它们包括两亲物，这是不同大小和组成的聚合物，旨在产生更小，更明确的溶解形式的膜蛋白。在这项研究中，我们使用圆二色谱法比较了不同两性分子和去污剂中NavMs电压门控钠通道的二级结构和热稳定性，作为鉴定最大限度地保持蛋白质结构同时提供稳定环境的两亲环境的一种手段。这些类型的表征也有可能作为筛选可能更适合结晶和/或冷冻电子显微镜结构测定的样品类型的手段。
Purified integral membrane proteins require amphipathic molecules to maintain their solubility in aqueous solutions. These complexes, in turn, are used in studies to characterise the protein structures by a variety of biophysical and structural techniques, including spectroscopy, crystallography, and cryo‐electron microscopy. Typically the amphilphiles used have been detergent molecules, but more recently they have included amphipols, which are polymers of different sizes and compositions designed to create smaller, more well‐defined solubilised forms of the membrane proteins. In this study we used circular dichroism spectroscopy to compare the secondary structures and thermal stabilities of the NavMs voltage‐gated sodium channel in different amphipols and detergents as a means of identifying amphipathic environments that maximally maintain the protein structure whilst providing a stabilising environment. These types of characterisations also have potential as means of screening for sample types that may be more suitable for crystallisation and/or cryo‐electron microscopy structure determinations.
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作者：
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Wallace, B. A.
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Greenfield, Norma J.
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