Solid-state NMR studies of a diverged microsomal amino-proximate delta12 desaturase peptide reveal causes of stability in bilayer: tyrosine anchoring and arginine snorkeling.
Solid-state NMR studies of a diverged microsomal amino-proximate delta12 desaturase peptide reveal causes of stability in bilayer: tyrosine anchoring and arginine snorkeling.
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对分叉微粒体邻氨基 delta12 去饱和酶肽的固态 NMR 研究揭示了双层稳定性的原因：酪氨酸锚定和精氨酸浮潜。
DOI：
10.1529/biophysj.105.067884
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发表时间：
2006
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lorigan,GaryA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
GibbonsJr,WilliamJ;Karp,EthanS;Cellar,NickA;Minto,RobertE;Lorigan,GaryA
