A short, strong hydrogen bond in the active site of human carbonic anhydrase II.
A short, strong hydrogen bond in the active site of human carbonic anhydrase II.
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人类碳赤霉素II的活性位点中的短而强的氢键。
DOI：
10.1021/bi902007b
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发表时间：
2010-01-19
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
McKenna, Robert
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Avvaru, Balendu Sankara;Kim, Chae Un;Sippel, Katherine H.;Gruner, Sol M.;Agbandje-McKenna, Mavis;Silverman, David N.;McKenna, Robert
在0.9 μ m分辨率下获得的人类碳酸酐酶II（HCA II）的晶体结构显示，一个水分子，称为深水，Dw，并结合在活性位点的疏水口袋中，与锌结合的溶剂分子形成短而强的氢键，这一结论是基于观察到的氧-氧距离为2.45 μ m。这种水结构与某些无机复合物晶体中发现的水合氢氧化物有相似之处。置换Dw所需的能量在很大程度上促成了酶-底物复合物中CO2的弱结合，这种弱结合增强了CO2转化为碳酸氢盐的kcat。此外，这种短而强的氢键预计有助于锌结合水的低pKa，并促进催化中的质子转移。
The crystal structure of human carbonic anhydrase II (HCA II) obtained at 0.9 Å resolution reveals that a water molecule, termed deep water, Dw, and bound in a hydrophobic pocket of the active site forms a short, strong hydrogen bond with the zinc-bound solvent molecule, a conclusion based on the observed oxygen-oxygen distance of 2.45 Å. This water structure has similarities with hydrated hydroxide found in crystals of certain inorganic complexes. The energy required to displace Dw contributes in significant part to the weak binding of CO2 in the enzyme-substrate complex, a weak binding that enhances kcat for the conversion of CO2 into bicarbonate. In addition, this short, strong hydrogen bond is expected to contribute to the low pKa of the zinc-bound water and to promote proton transfer in catalysis.
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影响因子：
3.3
作者：
Roy, Arijit;Taraphder, Srabani
通讯作者：
Taraphder, Srabani
DOI：
10.1073/pnas.0904184106
发表时间：
2009-06-30
影响因子：
11.1
作者：
Sjoeblom, Bjoern;Polentarutti, Maurizio;Djinovic-Carugo, Kristina
通讯作者：
Djinovic-Carugo, Kristina
DOI：
10.1002/prot.340170112
发表时间：
1993-09-01
期刊：
PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND GENETICS
影响因子：
--
作者：
XUE, YF;LILJAS, A;LINDSKOG, S
通讯作者：
LINDSKOG, S
影响因子：
3.3
作者：
Cui, Q;Karplus, M
通讯作者：
Karplus, M
影响因子：
15
作者：
Smedarchina, Z;Siebrand, W;Cui, Q
通讯作者：
Cui, Q