Structure and function of archaeal box C/D sRNP core proteins
Structure and function of archaeal box C/D sRNP core proteins
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DOI：
10.1038/nsb905
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发表时间：
2003-04-01
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Li, H
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Aittaleb, M;Rashid, R;Li, H
Nop56p 和 Nop58p 是 box C/D snoRNP 的两个核心蛋白，它们同时与纤维蛋白和 snoRNA 相互作用，在酶组装和催化中发挥作用。在这里，我们报告了 Nop56p/Nop58p 的古菌同源物 Nop5p 的 2.9 埃分辨率共晶结构，与来自古生球菌 (AF) 的纤维蛋白和甲基供体 S-腺苷-L-蛋氨酸形成复合物。 Nop5p 的 N 末端结构域与原纤维蛋白形成互补表面，用于锚定催化亚基并稳定辅因子结合。 Nop5p 中的卷曲线圈介导两个原纤蛋白-Nop5p 异二聚体的二聚化，以实现与二分盒 C/D RNA 的最佳相互作用。结构分析和补充生化数据表明 Nop5p 的保守 C 端结构域含有 RNA 结合位点。基于所提供的结构和生化数据，提出了框 C/D snoRNP 组装的模型。
Nop56p and Nop58p are two core proteins of the box C/D snoRNPs that interact concurrently with fibrillarin and snoRNAs to function in enzyme assembly and catalysis. Here we report the 2.9 Angstrom resolution co-crystal structure of an archaeal homolog of Nop56p/Nop58p, Nop5p, in complex with fibrillarin from Archaeoglobus fulgidus (AF) and the methyl donor S-adenosyl-L-methionine. The N-terminal domain of Nop5p forms a complementary surface to fibrillarin that serves to anchor the catalytic subunit and to stabilize cofactor binding. A coiled coil in Nop5p mediates dimerization of two fibrillarin-Nop5p heterodimers for optimal interactions with bipartite box C/D RNAs. Structural analysis and complementary biochemical data demonstrate that the conserved C-terminal domain of Nop5p harbors RNA-binding sites. A model of box C/D snoRNP assembly is proposed based on the presented structural and biochemical data.